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答 案 第二章 蛋白质化学 A型题 一、名词解释 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（）（）pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。 29．电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。 30．盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。 31．盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。 32．简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。 33．结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。 二、填空题 1．纤维状蛋白 2． 或 3．两性、阴、阳 4．色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 5．溶解度 6．带有数量相等的正负两种电荷的离子 7．等电点 8．甘氨酸 9．16% 10．氨基酸残基 11．氢键 12．中心轴、N–H、C=O、肽平面上的H与O 13．氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键、二硫键 14．Cα–C、Cα–N 15．α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲 16．疏水作用力、离子键、氢键、范德华引力，疏水作用力 17．生物功能 18．蛋白质空间结构被破坏 19．协同、变构 20．守恒氨基酸残基 21．胰岛素原 22．α–、β–、Fe2+、 Fe2+ 23．蛋白质变性 24．沉降速度法、凝胶过滤法（分子筛层析法）、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 25．布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜 26．高浓度盐、重金属离子、某些有机酸、生物碱、有机溶剂 27．蛋白质发生聚胶，形成了直径大于100nm的大颗粒 28．大小、形状、净电荷量 29．球状蛋白质、纤维状蛋白质 30．简单蛋白质、结合蛋白质 31．辅基 三、简答题 1．答：α–螺旋结构特征： （1）每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。 （2）每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。 （3）相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的基氧原子与其前的第三个肽单位的基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α–螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α–螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。α–螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则α–螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。α–螺旋表示为3.613–螺旋