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第五章 酶 第一节 酶的一般概念 一、酶的概念及化学本质 1、酶的概念：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。 2、酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。 二、酶的组成与分类 （一）根据酶的组成成分，酶可分为：单成分酶（单纯酶）、多成分酶（复合酶） （1）单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。 （2）复合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)，即： （3）酶的辅助因子可以是： 小分子有机化合物：即一些稳定的小分子有机物质，其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团。 金属离子：常见酶含有的金属离子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、（或Cu+）、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。 （4）大多数维生素（特别是B族维生素）是组成许多酶的辅酶或辅基的成分。 体内酶的种类很多，而辅酶(基)的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。酶蛋白在酶促反应中主要起识别底物的作用，酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分。 （二）根据酶的结构特点及分子组成形式分为： 1、单体酶：只含一条肽链，分子量小，大多数水解酶属于此类。 2、寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。 由几条或几十条多肽链组成，每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。 3、多酶复合体：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某一特定的链式反应，如丙酮酸氧化脱羧酶复合体，含三个酶六个辅助因子；脂肪酸合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。 （三）根据酶的存在状态分为：胞内酶、胞外酶 1、胞内酶：在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶，大多数的酶属于此类。 2、胞外酶：在合成后分泌到细胞外发生作用的酶，主要为水解酶。 三、酶催化作用的特性 （一）酶与普通催化剂的共性： 1、只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数； 2、酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度； 3、酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。 （二）酶的催化特性 （三）酶的专一性的解释 1.锁与钥匙学说：酶在催化化学反应时要和底物形成中间络合物。但是酶和底物如何结合成中间络合物?又如何完成其催化作用? 酶对它所作用的底物有着严格的选择性。它只能催化一定结构或一些结构近似的化合物发生反应。于是有学者认为酶和底物结合时，底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位，底物的结构必须和酶活性中心的结构非常吻合，也就是说底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需基团间具有紧密互补的关系，这样才能紧密结合形成中间络合物。这就是1890年由Emil Fischer提出的“锁钥学说”。锁钥学说属于刚性模板学说，可以较好地解释酶的立体专一性。 2.诱导契合理论：近年来，大量的试验证明，酶和底物在游离状态时，其形状并不精确的互补。但酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性。当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。这就是1958年由D.E .Koshland提出的“诱导契合学说”。后来，对羧肽酶等进行X-射线衍射研究的结果也有力地支持了这个学说。应当说诱导是双向的，既有底物对酶的诱导，又有酶对底物的诱导。由于酶是大分子，可以转动的化学键多，易变形；而底物多是小分子物质，可供选择的构象有限，故底物对酶的诱导是主要的。酶与底物的结合是包括多种化学键参加的反应。酶蛋白分子中的共价键、氢键、酯键、偶极电荷都能作为酶与底物间的结合力。 第二节 酶的结构与功能的关系 一、酶的活性中心与必需基团 （一）酶的活性中心 酶是生物大分子，相对分子质量很大，而与酶反应的底物一般是相对分子质量较小的分子，有时即使是大分子底物时，反应也是逐步进行的，酶仅与大分子底物中的一小部分作用。与底物接触并且发生反应的部位就称为酶的活性中心（active center）。 酶的活性