课内生物化学47767.docVIP

蛋白质的结构与功能 蛋白质的分子组成 组成人体蛋白质的20种L-α-氨基酸 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类 ①非极性脂肪族氨基酸 ②极性中性氨基酸 ③芳香族氨基酸? ④酸性氨基酸 ⑤碱性氨基酸 应属亚氨基酸。而蛋白质中有不少 是以 的形式存在。 三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键具有紫外吸收性质 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽 氨基酸通过肽链连接而形成肽 体内存在多种重要的生物活性肽 1.谷胱甘肽 2.多肽类激素及神经肽 第二节 蛋白质的分子结构 一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构 多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构 参与肽键形成而6个原子在同一平面上 α螺旋是常见的蛋白质二级结构 β折叠使多肽链形成片层结构 β转角和无规则卷曲在蛋白质分子中普遍存在 二级结构可组成蛋白质分子中模体 氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成 多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构 三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 结构域是三级结构层次上的独立功能区 蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象 含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构 蛋白质的分类 蛋白质结构和功能的关系 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 一级结构是空间构象的基础 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 氨基酸序列提供重要的生物进化信息 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 蛋白质的功能依赖特定空间结构 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧的结合 蛋白质构象改变可引起疾病 蛋白质的理化性质 蛋白质具有两性电离性质 蛋白质及有胶体性质 蛋白质的空间结构破坏而引起变性 蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰 应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量 茚三酮反应 双缩脲反应 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析及超滤法可除去蛋白质溶液中的小分子化合物 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 利用荷电性质可电泳分离蛋白质 应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离 利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离 应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列 应用物理学、生物学原理可进行蛋白质空间结构测定 核酸的结构与功能 核酸的化学组成以及一级结构 核苷酸是构成核酸的基本组成单位 二、DNA是脱氧核糖核苷酸通过3`,5`-磷酸的二酯键连接形成的大分子 三、RNA也是具有3`,5`-磷酸二酯键的线性大分子 四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序 第二节 DNA的空间结构与功能 DNA的二级结构是双螺旋结构 、DNA双螺旋结构的实验基础 （二）、DNA双螺旋结构模型的要点 1.DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成 2.核糖与磷酸位于外侧 3.DNA双链之间形成了互补碱基对 4.碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定 （三）、DNA双螺旋结构的多样性 （四）、DNA的多链结构 二、DNA的高级结构是超螺旋结构 原核生物DNA的环状超螺旋结构 真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构 三、DNA是遗传信息的物质基础 RNA的结构与功能 mRNA是蛋白质合成中的模板 真核生物mRNA的5`-端有特殊帽结构 真核生物mRNA的3`-端有多聚腺苷酸尾 mRNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列 tRNA是蛋白质合成中德氨基酸载体 tRNA含有多种稀有碱基 tRNA含有茎环结构 tRNA的3`-端可连接氨基酸 tRNA的反密码子能够识别mRNA密码子 以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所 其他非编码RNA参与基因表达的调控 核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特性 核酸的理化性质 核酸分子具有强烈的紫外吸收 DNA变形时双链解离为单链的过程 变性的核酸可以复制或形成杂交双链 核酸酶 酶 酶的分子结构与功能 酶的分子组成中常含有辅助因子 二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 同工酶催化相同的化学反应 酶的工作原理 酶促反应的特点 （一）酶对底物具有极高的催化效率 （二）酶对底物具有高度的特异性 1.绝对专一性 2.相对专一性 （三）酶的活性与酶量具有可调节性 酶具有不稳定性 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应效率 （一）酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能 酶与底物结合形成中间产物 诱导契合作用使酶与底物密切结合 邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 表面效应使底物分子去溶剂化 （三）酶的催化机制呈现多元催化作用 第三节 酶促反应动力学 底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线 米-曼氏方程揭示单底物反应的动力学特性 Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数 1.Km值等于酶促反应速