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植物生化课程笔记 绪论 生物化学的研究内容： 生物体的化学组成、分子结构及其功能 生物体内的物质代谢、能量代谢及调节 基因的存储、传递、表达及其调控 生物化学技术 第一章 蛋白质的组成、结构和功能 蛋白质平均含氮量约16% 蛋白质的基本结构单元——氨基酸 氨基酸的基本结构：均为a-氨基酸，a-碳上结合一个氨基（NH3+），一个羧基(COO-),一个氢，一个侧链基团（R） 根据R基团的极性分成三类：R基团为非极性或疏水性氨基酸（丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe-F、色氨酸Trp-W）；R基团为极性不带电荷的氨基酸（甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、酪氨酸Tyr-Y、天冬酰胺Asn-N、谷氨酰胺Gln-Q）；R基团为带电荷氨基酸（天冬氨酸Asp-D、谷氨酸Glu-E、赖氨酸Lys-K、精氨酸Arg-R、组氨酸His）。分类不是绝对的 脯氨酸是20种常见氨基酸中唯一的亚氨基酸 甲硫氨酸和半胱氨酸含硫，半胱氨酸侧链带有一个巯基，有很强的还原性 甘氨酸分子量最小 苯丙氨酸和色氨酸均为芳香族氨基酸，色氨酸侧链上有一个吲哚环 酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸带两个羧基，生理条件下带负电 碱性氨基酸：赖氨酸带两个氨基；精氨酸带一个胍基；组氨酸带咪唑基，生理条件下带正电 稀有氨基酸：没有对应的密码子，是在常见氨基酸的基础上经过化学修饰而形成 非蛋白氨基酸：不参与蛋白质的组成，但在生物体内具有一定生理功能，例如组胺 氨基酸的重要性质 氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸分子所带正负电荷刚好相等的溶液ph值。氨基酸此时分子所带净电荷为零，分子间排斥作用大大降低，分子易于凝集沉淀，等电点时氨基酸溶解度最小 近紫外光区220-300nm，色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收，苯丙氨酸比较弱，一般最大光吸收在280nm处。其他氨基酸在远紫外光(小于220nm)有光吸收 氨基酸的茚三酮反应：酸性溶液，成色反应，测定氨基酸含量 氨基酸的成肽反应：一个氨基酸的a-氨基和另外一个氨基酸的a-羧基之间发生缩合反应，失去一分子水形成酰胺键的反应，酰胺键又称肽键。肽平面又称酰胺平面：肽键的酰胺氮上的孤电子对与碳基之间发生共振相互作用，使肽键呈共振杂化体结构，使得肽键具有部分双键的性质，导致肽键不能自由旋转，使形成肽键上的C/O/N/H原子共处于一个平面上。每个肽平面上有6个原子。谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的重要的三肽。 半胱氨酸的巯基反应：半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸，在氧化环境中两个半胱氨酸的巯基靠近以二硫键相连形成胱氨酸。二硫键对维持蛋白质分子构象发挥重要作用。自由巯基往往和蛋白质活性有关。 蛋白质的分子结构：由于单键的旋转所形成的空间结构称为构象，决定蛋白质的理化性质和生物学功能 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。二硫键在蛋白质分子中起着稳定空间结构的作用。 二级结构：蛋白质分子中各段多肽链主链原子的空间分布状态，即主链的空间构象，而不涉及其侧链的空间排布。通过氢键稳定。四种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋是多肽链主链借助氢键沿中心轴紧密卷曲而形成的周期性螺旋构象。主要特点：这是蛋白质内最常见的二级结构类型；形成稳固的右手螺旋；每3.6个氨基酸残基螺旋沿中心轴上升一圈，高度0.54nm；每一个肽单元的-CO-基均与其后第四个肽单元的-NH-基形成链内氢键以维持结构稳定，氢键基本上与中心轴平行；每个氨基酸残基的R基团都伸向螺旋的外侧。β-折叠：两段以上折叠成锯齿状的肽段，通过氢键侧向聚集成片状结构。平行：每一行均走向相同；反平行：相邻两行C-N走向相反，更稳定。β-转角是指多肽链形成空间结构的时候常会出现180o回折，一般由4个连续的氨基酸组成。甘氨酸和脯氨酸易于出现。无规卷曲具有明确而稳定的结构，并且受侧链相互作用大，经常构成酶活性部位和蛋白质特异的功能部位。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单元形成有规律的二级结构聚集体 三级结构是指一条或多条多肽链借助各种次级键折叠成的具有特殊肽链走向的紧密构象，疏水作用力、氢键、离子键、范德华力，其中疏水作用力最突出。 蛋白质结构与功能的关系 一级结构和功能的关系：一级结构会决定其高级结构，一级结构改变导致分子病；一级结构局部断裂与蛋白质的激活；蛋白质中氨基酸顺序的种属差异和分子进化（有些蛋白质存在于不同生物体内，具有相似的结构和生物学功能，这些蛋白被称为同源蛋白） 蛋白质高级结构与功能的关系：别构效应指一些寡聚蛋白在执行功能时，由于一个亚基构象的变化引起其余亚基乃至整个分子构象、性质和功能的变化，但其一级结构不变；构象病指由于蛋白质空间构象的异常变化引起疾病的发生 蛋