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生物化学简练总结.
生物化学复习要点
第1章 绪论
生物化学的的概念
生物化学biochemistry)研究生命现象的化学本质的科学。
一、氨基酸
1. 结构特点氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2. 分类根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类① 非极性中性氨基酸(8种)② 极性中性氨基酸(7种)③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、 肽键与肽链 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后由于脱水而结构不完整称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)肽链的方向是N端→C端。
三、蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构二、三、四级结构为空间结构。
1一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2二级结构指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系。主要有以下几种类型α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。
α-螺旋结构特征为①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基螺距为0.54nm③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键。
3. 超二级结构指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近彼此相互作用形成规则的二级结构聚合体。
在较大的蛋白质分子或亚基中其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域。
三级结构指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键次级键氢键、疏水键、范德华力、离子键等也可涉及二硫键。
四级结构指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
四、蛋白质的理化性质
1两性解离与等电点蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点pI。
2蛋白质的紫外吸收蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收以色氨酸吸收最强最大吸收峰为280nm。
蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素的作用下其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。糖代谢
名词解释
1糖酵解
在不需要氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解
三羧酸循环(TAC)):乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,历经4次脱氢及2次脱羧反应,又生成草酰乙酸,此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应,故称为三羧酸循环
糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生
血糖:血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为3.89~6.11 mmol/L
二、填空题
人体内主要通过 磷酸戊糖 途径生成核糖,它是 核苷酸 的组成成分
在三羧酸循环中,催化氧化脱羧的酶是 异柠檬酸脱氢酶 和 α-酮戊二酸脱氢酶
在糖酵解途径中,产物正反馈作用的步骤为 1,6-双磷酸果糖 对 磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节
1 mol 葡萄糖氧化生CO2 和 H2O时净生成 30或32 mol ATP 15,糖异生的原料有 甘油、 乳酸和 生糖氨基酸 19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段,即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA,乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化。
简答
1糖酵解的主要生理意义是什么糖酵解的主要生理意义是什么
①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式;
②是某些组织细胞的主要供能方式;
③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料;
④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能
2糖有氧氧化的主要生理意义是什么
①是机体获得能量的主要方式;
②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径;
③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽
简述乳酸循环的生理意义
肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。肌肉组织中糖异生酶类活性也较低,没有足够的能力进行糖异生作用
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