生物化学期末复习主要内容提示[精选].ppt

一、单项选择题(20-30分，1分/小题) 习题指导原题，课堂重点，平均分布在各章。 二、名词解释(10-20分，10个小题，1分/小题) 三、是非判断题(20分)指导书上原题(基本概念、常识) 四、简答题(15-20分，3-5个小题) 考题类型及复习重点 五、常见符号中文名称、生物学作用/意义(10-15分) SD-Sequence；NAD+；CAP；ACP；ATP；HSCoA；FMN；FAD；Cytaa3；P/O；cAMP；GSH；cDNA；FH4 et. al。 六、计算题(8-10分) 1.利用米氏方程的计算 2.等电点计算 3.酶活性简单计算 4.脂肪酸或甘油经生物氧化净生成ATP量 学好生物化学，面向现代生物科学，面向未来，面向世界！预祝并相信同学们能成为生物科学领军人才！ 一、蛋白质的元素组成特点 N素的含量比较恒定平均为16%。 蛋白质含量=蛋白氮素含量× 6.25 第一章 蛋白质化学 1.20种基本氨基酸的分类依据及特点 二、氨基酸 2.氨基酸的等电点及计算 3.分配层析原理　　　 迁移率的计算，并能根据氨基酸属性判断迁移率大小。 4.氨基酸和蛋白质共有的显色反应 5.氨基酸的紫外吸收现象(芳香族) 三、蛋白质结构 1.蛋白质一级结构的定义 2.二级结构的类型 (1)α－螺旋(结构特征及维持其稳定作用力) (2)β－折叠 (3)β－转角 (4) 无规则卷曲 3.维持蛋白质高级结构的主要作用力 高级结构组织的基本原则：生物相中蛋白质一级结构确定之后，高级结构形成遵循能量最低原则。具体说遵循分子内氢键最多、离子键最多，及形成最大疏水核心、最大亲水表面等原则。即使需要异构化酶或分子伴侣帮助的情况下亦如此。 1.盐析、分段盐析的概念 2.变性作用的概念、本质及应用 3.蛋白质在等电点时的特点(溶液中溶解度最低， 不带电静电场中无点用行为) 4.什么叫电泳, 电泳的基本原理及图谱分析 5.蛋白质胶体溶液稳定性的两个因素 6.凝胶过滤原理分离蛋白质实例(原理、结果分析) 例如蛋白质A、B、C、D分子量分别为：30、70、25、80KD，从葡聚糖凝胶G100柱子上洗脱出来的先后次序应该是？ 四、蛋白质的重要性质 1.核酸的基本组成单位和键链方式 2. tRNA的二、三级结构及特征 3.DNA二级结构的类型(双螺旋类型及结构特点) 4.核酸的主要理化性质 增色效应，减色效应、影响Tm的因素，DNA变性，分子杂交， 紫外吸收特征(波长，引起紫外吸收的原因) 第二章 核酸化学 、酶的催化特点 二、酶的活性中心概念及其特点 三、别构酶的结构特点、动力学曲线的特点 第三章 酶 1.底物浓度:米式方程以及Km的意义(物理意义、及特征) 2.酶浓度(其他因素恒定条件下，v与【E】正相关) 3.pH(解释最适pH) 4.温度(解释最适pH) 5.激活剂(概念；激活机理：变构激活，无机离子激活) 6.抑制剂 抑制剂类型、Km值含义、Vm值含义 竞争性抑制与非竞争性抑制剂的区别(主要米氏方程参数 相关性，如竞争性抑制剂存在时， Km值增大、Vm值不变) 六、酶活性计算 七、维生素和辅酶 各种维生素与辅助因子的对应关系： NADP+，NAD+ ，FMN，FAD，HSCoA， TPP+?的中文名称、功能及含有何种维生素。 五、重要概念 别构酶、同工酶、共价修饰酶、酶原激活的概念 一、生物膜结构特点(五点)： 1. 脂双层为膜骨架 2. 蛋白质以两种形式与膜结合(外周蛋白、嵌入蛋白) 3.结构与功能具有二侧不对称性 (1)膜脂内外质和量不对称 (2)膜蛋白内外种类及分布不对称。 4. 正常的生物膜处于液晶态，具有流动性 5.组分之间有相互作用 二、生物膜的相变温度范围(液晶相温度范围) 三、相变温度的定义及主要影响因素 第四章 生物膜 第五章 生物氧化 一、生物氧化的特点 二、高能化合物的定义及常见的类型 三、ATP水解释放自由能较高的原因 四、ATP作为能量通货的原因 五、两条呼吸链的名称和各组分的特殊性 六、氧化磷酸化的类型(底物水平磷酸化，呼吸链电子传递偶联磷酸化) 七、P/O 八、大家公认的氧化磷酸化的机理——化学渗透学说的理论要点 九、典型的解偶联剂及其作用机理 十、动物外源NADH的两种穿梭系统各产生几分子ATP 十一、电子传递抑制剂的定义和抑制部位 十二、能荷的定义 第六章 糖代谢 一、α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用特点 二、糖酵解定义、发生场所、产物及去路、特点以及意义 三、糖酵解反应过程中最主要的调节酶 四、TCA反应的特点