生化2蛋质化学.ppt

酪氨酸的?max＝278nm，?278=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝259nm，?259=2.0x102; 色氨酸的?max＝279nm，?279=5.6x103; 蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。 第四节 肽 一.肽的结构 氨基酸残基 肽单位 二.生物活性肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- Met-脑啡肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- Leu-脑啡肽 H2N-CHCH2CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH2COOH COOH CH2 SH 2GSH GS-SG 1.谷胱甘肽 2.脑啡肽 Leu-(D)phe-pro-val-Orn Orn-val-pro-(D)phe-Leu 4.短杆菌肽S（Orn鸟氨酸） 3.催产素 第五节 蛋白质分类 一.根据蛋白质分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 二.根据蛋白质的组成成份分类 1.单纯蛋白 2.结合蛋白 清蛋白 核蛋白 谷蛋白和醇溶谷蛋白 色蛋白 精蛋白和组蛋白 糖蛋白 硬蛋白 脂蛋白 磷蛋白 第六节 蛋白质的一级结构 一.蛋白质的氨基酸组成 1.蛋白质的氨基酸组成可用残基重量百分数表示 147 165 如：100克胰岛素 分析得到 phe8.6克，其重量百分数为： 残基分子量 氨基酸含量 * = 8.6 * = 7.7克 氨基酸分子量 2.根据百分组成计算氨基酸的分子个数 如：胰岛素分子量为6000，丙氨酸占4.6%，氨基酸个数为： = = 3 4.6%*6000 89 氨基酸的百分含量*蛋白质分子量 氨基酸的分子量 a盐键（离子键 ） b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键 二.蛋白质分子结构中的化学键 维系蛋白质分子的一级结构：肽键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相 互作用力 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键、氢键、疏水相互作用力 离子键 氢键 范德华力 疏水相互作用力 氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键 氢键、范德华力虽然键能小，但数量大 疏水相互作用力对维持三级结构特别重要 盐键数量小 二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定 三.蛋白质一级结构的测定 （一）氨基酸组成成分分析 （二）末端分析 1.N-末端 2.C-末端 （三）肽链伸展与分离 （四）肽链部分水解与肽段分离 （五）肽段的氨基酸顺序测定 （六）由各段顺序推断的氨基酸顺序 化学法： 溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 酶法 -HN-CH-CO-NH-CH-CO—— R1 R2 胰酶： R1 =Lys.Arg 胰凝乳酶： R1=phe.Tyr.Trp 胃酶： R1 R2= phe.Tyr.Trp.leu 嗜热菌蛋白酶： R2= phe.Tyr.Trp.leu.Ile.val Glu酶： R1=Glu.Asp Arg酶： R1=Arg 第七节 蛋白质的高级结构 二级结构 超二级结构 结构域 三级结构 四级结构 高级结构 α-螺旋 β-折叠 β-转角 自由回折 高级结构的概念： 1. α-螺旋 一. 二级结构 要点： 螺旋的角度与高度 维持螺旋的作用力 影响螺旋稳定的因素 螺旋的种类 2. β-折叠 要点： 肽链的走向（种类） 残基轴心距离 维持的作用力 影响螺旋稳