Ch05酶化学概览.ppt

第五章 酶 概述 酶的概念 酶是高效、高特异性的生物催化剂 二.酶的特点 1.一般催化剂的通性： 催化热力学上允许进行的反应； 可加快反应，反应前后本身不变； 不能改变平衡点 对正逆两个方向反应作用相同； 2.酶作为催化剂的特性 效率高：比非生物催化剂高103～1017倍 具有特异性 对环境敏感 条件温和：室温、常压、温和的pH 消化道内几种蛋白酶的特异性（键特异性和基团特异性） 酶的化学本质 1.绝大多数的酶是蛋白质 2.少数酶是核酸（包括RNA和DNA） 酶的分类 按照所催化的反应分类 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 水解酶催化底物的加水分解反应。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 异构酶催化各种同分异构体的相互转化 连接酶，又称为合成酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。 这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 酶的命名： 习惯名称。例： 谷丙转氨酶；葡萄糖氧化酶 系统名称。 例：L-谷氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶；β-D-葡萄糖氧氧化酶 EC编号。 例：EC2.6.1.1；EC1.1.3.4 酶活力的表示方法 酶促反应中活化能的变化 酶加速反应的根本原因：降低活化能。 酶作用的机制：中间复合物 酶的活性部位 活性部位（又称活性中心） 1) 与酶的催化作用直接相关的区域称为活性部位。 2) 包括：催化中心和结合中心。 胰凝乳蛋白酶的活性部位 活性部位的特点: 在整个酶分子中占的比例很小 酶分子内部的固定形状的孔洞或者缝隙 是有空间结构的三维实体 具有柔性或可运动性 活性部位模式图 活性部位与底物结合的两种模式 直接契合模式 诱导契合模式 酶催化反应的机制 酸碱催化 共价催化 靠近与定向效应 底物变形 多催化基团协同作用 金属离子协同作用 溶菌酶催化的反应 溶菌酶-底物复合物 溶菌酶活性部位与底物结合示意图 溶菌酶底物D环变形模型 溶菌酶催化反应机理 溶菌酶催化的主要因素 靠近与定向效应 底物变形 酸碱催化 多基团协同催化 羧肽酶结合底物前后构象变化 羧肽酶活性部位Zn2+的中心作用 羧肽酶活性部位必需基团与底物间的结合 羧肽酶活性部位的共价催化机理 羧肽酶催化的主要因素 诱导契合模式 靠近与定向作用 共价催化作用 多基团协同催化 酶促反应动力学 酶促反应基本动力学 适用条件： 1. 单底物单产物反应 2. 反应的初速度 3. 反应达到稳态的速度 反应速度和底物浓度的关系： “底物浓度饱和性” 米氏方程 (Michaelis-Menten Equation) 米氏方程的推导过程 米氏方程的推导 数字意义： 米氏常数Km为反应速度达到最大速度vmax的一半时的底物浓度。 米氏常数Km的特点和意义： Km与酶和任何反应物的浓度无关。 Km受反应条件影响，例如底物种类、温度、pH值等等。 Km的化学意义：可以反映酶和底物的亲和力。 各种因素对反应速度v的影响 酶浓度[E]的影响——与v成正比 温度T的影响——最适温度 pH值的影响——最适pH 抑制作用的本质特点： 由某种化学物质引起 该物质与酶蛋白或酶的辅基结合 并未造成酶蛋白本身的组成、结构及其与辅基的结合状态的改变 有对酶的选择性 抑制的分类 不可逆抑制——与酶本体结合紧密 可逆抑制——与酶本体结合疏松 可逆抑制的分类 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 不可逆性抑制作用 解磷定： （3）有机汞化合物 例：对氯汞苯甲酸（共价修饰试剂） 此外： 氰化物——抑制细胞色素氧化酶 导致呼吸作用受阻 青霉素——抑制糖肽转肽酶 导致细菌细胞壁合成受阻 可逆性抑制作用 (1) 竞争性抑制作用 竞争性抑制剂对 酶促反应动力学的影响 (2)非竞争性抑制作用 非竞争性抑制剂对 酶促反应动力学的影响 (3)反竞争性抑制作用 反竞争性抑制剂对 酶促反应动力学的影响