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第四章 蛋白质化学第一节：蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素，N是蛋白质的特征性元素。蛋白质含N约16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mgPr = mgN X 6. 25 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的结构单位，用于合成蛋白质的氨基酸有20种，属于L-α一氨基酸，它们称为标准氨基酸、氨基酸的分类标准氨基酸包括非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸和带负电荷R基氨基酸。含S氨基酸，含羟基氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸氨基酸的理化性质紫外吸收特征：色氨酸最强，28Onm 两性解离与等电点氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点(pl)。茚三酮反应氨基酸与水合茚三酮发生氧化反应和缩合反应， 最终生成蓝紫色化合物，该化合物在570nm波长处存在吸收峰。茚三酮反应可以用于氨基酸的定量分析。蛋白质的分类根据组成，分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。单纯蛋白质完全由氨基酸构成，如核糖核酸酶和糜蛋白酶。缀合蛋白质含有非氨基酸成分，所含的非氨基酸成分称为辅基。第二节：蛋白质的分子结构蛋白质的结构包括一维结构、二级结构、三级结构和四级结构。其中二级结构、三级结构和四级结构称为蛋白质的空间结构或构象。肽在蛋白质分子内，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的化学键称为肽键。氨基酸通过肽键连接而成的分子称为肽。体内一些重要的肽：人体内存在着许多具有不同生物活性的寡肽和多肽。谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽，是机体内重要的抗氧化剂。蛋白质的一级结构蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫键的位置。一级结构是空间构象和生物学功能的基础。蛋白质的二级结构二级结构研究在一级结构中互相邻近的氨基酸残基的空间关系，即多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。尤其是那些有规律的周期性结构。二级结构主要有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等。(一)肽单元与肽平面(二)α螺旋(三) β折叠(四) β转角(五)无规卷曲(六)超二级结构(一)肽单元与肽平面肽键结构的4个原子与两个Cα构成一个肽单元（-Cα-CO-NH- Cα-）。在肽单元中C-N具有部分双键性质，不能自由旋转。肽单元的6个原子基本处于同一平面上，称为肽平面或肽键平面。(二)α螺旋hclix右手螺旋3.6个氨基酸/圈，螺距=0.15*3.6=0.54nm，直径为0.5nm。氢键保持螺旋稳定。R侧链分布在螺旋外侧，其形状大小及电荷影响α-螺旋的形成。(三) β折叠一种较伸展、呈锯齿状的肽链结构。R侧链交错排列在β折叠平面的两侧。氢键维持构象的稳定。有顺向平行和反向平行(四) β转角turn位于肽链进行回折时的转折部位，由4个氨基酸构成，其中第二个氨基酸常为脯氨酸，第一个氨基酸的羰基O与第四个氨基酸的氨基H形成氢键。(五)无规卷曲蛋白质多肽链一些肽段的构象没有规律性，这类构象称为无规卷曲。(六)超二级结构超二级结构又称为模体/基序，是指邻近的二级结构单元进一步聚集和组合在一起，形成规则的二级结构聚集体。蛋白质的三级结构。是指一条完整的蛋白质多肽链上彼此远离的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成特定的空间结构。三级结构特点不同蛋白质的三级结构差异很大，不像二级结构种容易寻找共同特征、但都具有以下特点：疏水基团在分子内部，不与水接触；亲水基团在分子表面，形成紧密结构；三级结构由众多氢键、疏水键、部分离子键及少量共价键维持稳定。但最主要的是疏水键。蛋白质的四级结构。多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构、亚基之间没有共价键连接，每一个亚基都是一条具有相对独立的三级结构的多肽链。维持蛋白质结构的化学键二硫键。氢键疏水键离子键范德华力第三节：蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构和功能的关系蛋白质的一级结构决定其构象：一级结构是空间构象和生物学功能的基础。同源蛋白质存在序列同源现象改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能镰状细胞病患者的血红蛋白是Hbs，Hbs的β亚基N端6号谷氨酸被缬氨酸取代、蛋白质的构象和功能的关系蛋白质分子的构象直接决定其生物学功能第四节：蛋白质的理化性质。一般性质紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收，其所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收。280nm紫外线的吸光度与其浓度成正比，常用于蛋白质的定量测定两性解离与等电点在某一pH值下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值称为蛋白质的等电点(pl)、如果溶液pHpl，则蛋白质带正电荷；如果溶液PH〉pl，则蛋白质带负电