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蛋白质化学 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 一、 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 二、蛋白质的基本单位-氨基酸(一)氨基酸的结构(通式) 存在自然界中的氨基酸有200余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种(20-22)，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）如图示。 （三）氨基酸的重要理化性质 1、一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。 2、两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。 . 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein （2）、β折叠特点 是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 （3）、 β转角 （4）、无规则卷曲 ?-折叠 不规则卷曲 环或卷曲结构 ：无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 相对没有规律性的排布，但是其同样表现重要生物学功用。 C.二级结构的维系力:氢键 .蛋白质的四级结构 具有四级结构蛋白质 review .血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 蛋白质等电点 蛋白质 等电点pI 胃蛋白酶 1.0 血清清蛋白 4.7 β-乳球蛋白 5.2 血红蛋白 6.7 肌红蛋白 7.0 α-胰凝乳蛋白酶 8.3 溶菌酶 11.0 变性蛋白质的特点: 粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性. .透析 目 录 肌红蛋白 (Mb) 肌红蛋白为单肽链蛋白质，含153个氨基酸残基，它含有8个α螺旋区，依次称为A到H螺旋，并含有β转角及环-卷曲等二级结构。 2.维系力 亚基之间的结合力有疏水作用， Van der Waals力以及氢键和离子键,还有二硫键。 （三）蛋白质的四级结构 (或蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。) 1.概念 有些蛋白质分子含有