第五章蛋白质的三维结构-吉林大学.ppt

主要内容： 每一种蛋白质至少都有一种构象在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构象称为蛋白质的天然构象。 蛋白质的天然折叠决定于3个因素 1.蛋白质的氨基酸序列 2.与溶剂分子(一般是水)的相互作用 3.溶剂的pH和离子组成 一、研究蛋白质构象的方法 二.稳定蛋白质三维结构的作用力 三、多肽主链的空间限制(一)酰胺平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ)(二)可允许的φ和ψ值：拉氏构象图 （四）二级结构：多肽链折叠的规则方式 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式 一些侧链基团虽然不参与螺旋，但可影响α-螺旋的稳定性。 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。（Lys、Glu） 在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（kink）。 Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。 肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式 也是pauling等人提出来的， 它是与α-螺旋完全不同的一种结构。 ① β-折叠主链骨架以一定的折叠形式形成一个折叠的片层。 ② α碳原子位于折叠线上，在两条相邻的肽链之间形成氢链。 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式 ③ β-折叠有平行和反平行