14EB9生化重点.doc

第二章 各种蛋白质的含氮量平均为16%（凯式定氮法测蛋白质含量） 组成蛋白质的基本元素有C.H.O.N 有些蛋白质含有S.P等元素 3. 芳香族氨基酸(色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸等)在280nm有最大吸收峰。测定蛋白质280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 4. 所谓的氨基酸是羧基分子中的a-碳原子被氨基取代而成的化合物，故又称a-氨基酸。 5.根据氨基酸的R基团的结构和性质分类 1：非极性疏水氨基酸，2：极性中性氨基酸，3： 酸性氨基酸，（天冬氨酸，谷氨酸）4：碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸） 6. 20种氨基酸的名称及三字符表示要求掌握，详见课本P11 表2-1 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 8. 模体：即超二级结构，是指多肽链上顺序相互靠近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体 9. 谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。功能：保护某些蛋白质的活性SH不被氧化，同时具有解毒功能。 10. 蛋白质的一级结构：指从N-端到 C-端各种氨基酸在多肽链中排列顺序 作用力主要肽键 11. 二级结构：多肽链主链各原子在局部空间排列顺序（包括：a-螺旋，B-折叠，B-转角，无则卷曲） 氢键 12.三级结构：整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽链分子主链及侧链的构象。侧链构象主要是形成结构域 氢键，离子键，疏水作用力(最主要的作用力)，范德华力 13. 四级结构：两个或两个以上的亚基借次级键结合而成的复杂结构 氢键，疏水键，盐键 14. 蛋白质的一级结构是空间结构的基础，而只有具备了特定的空间结构的蛋白质才具有生物活性 15. 蛋白质溶液时胶体溶液，蛋白质形成的胶体颗粒的稳定因素主要是分子表面的水化膜和电荷层 16. 蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失，其一级结构不变的现象称为蛋白质的变性 17. 变性的性质：生物活性丧失；溶解度降低，易于沉淀；粘度增加，结晶能力下降；易被酶水解 18.电泳：指带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象，带电粒子在电场移动的速度主要取决于带电粒子所带电荷的数量及其质量。 19.结构域：是蛋白质构象中特定空间区域，是较大的蛋白质分子中，多肽链上相连的超二级结构紧密联系，形成的独立结构单位。 20.分子伴侣：细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位结合，从而帮助这些多肽转运.折叠或组装，这一类分子本身并不参与最终产物的形成，因此称为分子伴侣。 第三章 维生素：维持机体正常功能所需，但体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。 维生素的分类：按水溶性分为脂溶性维生素和水溶性维生素。脂溶性维生素又包括维生素A.D.E.K等，水溶性维生素又分为B族维生素和维生素C。 水溶性维生素的活性形式及其生化作用（详见课本P49 表3-1） 第四章 酶的概念：活细胞合成的有催化作用的蛋白质。 2、结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。 酶蛋白：决定反应的特异性 辅助因子：决定反应的种类与性质 3、酶促反应动力学的概念：研究各种因素对酶促反应速度的影响。 酶促反应速度：单位时间内底物的消耗量和产物的生成量。 影响因素包括：底物浓度、酶浓度、 pH、温度、抑制剂、激活剂等。（研究一种因素影响时，其余各因素不变。） 米-曼式方程：Ｖ＝Vmax[S] / Km + [S] [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant) Km：米氏常数，等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。 Km可表示酶对底物的亲和力，Km与亲和力成反比关系。可以判断酶作用的最适底物。 Km是酶的特征性常数之一。只与酶的性质、底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 5、Vmax：最大反应速度，即酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 6、可逆性抑制作用 7、酶原与酶原的激活：酶原 (zymogen)：酶的无活性前体。 酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程 酶原激活的生理意义：a,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环 境中发