蛋白质的结构与性质选编.ppt

6．侧链基团的化学性质 巯基（-SH）的性质 羟基的性质 咪唑基的性质 六、氨基酸的物理性质 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 1.氨基酸的旋光性 2.氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，苯丙氨酸的?max＝257nm， 色氨酸的?max＝280nm. 3.高熔点 4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚。 5.氨基酸一般有味 七、氨基酸的分析分离 纸层析（分配层析的一种） 分配柱层析 分配薄层层析 离子交换层析 气液层析 高效液相层析 根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： 极性氨基酸： Gly，Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln； 非极性氨基酸：Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe ，Met，Trp 。 2.蛋白质中不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。 2种重要的不常见的蛋白质氨基酸： 硒代半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种） 硒代半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些真细菌和古细菌体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。 3.非蛋白氨基酸 广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。 H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH ?-丙氨酸 ?-氨基丁酸 必需氨基酸VS非必需氨基酸 必需氨基酸是指人体必不可少，而机体内又不能合成、必须从食物中补充的氨基酸。如果饮食中经常缺少它们，就会影响健康。必需氨基酸共有10种：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu、Val、Arg和His。人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此这两种氨基酸又被称为半必需氨酸。-Tip MTV Hall 余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精（精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸） 四、氨基酸的酸碱化学 1.氨基酸的兼性离子形式 氨基酸的两个重要性质：氨基酸晶体的熔点 高（?200?C）；氨基酸使水的介电常数增高。 H +H3N-C-COO- R 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以兼性离子形式存在。 2.氨基酸的两性解离 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点pI 在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子（酸）和能接受质子的—COO-负离子（碱），为两性电解质。 在酸性溶液 k1’ 在晶体状态或水溶液中 k2’ 在碱性溶液中 中的氨基酸 的氨基酸 的氨基酸 R+ R± R- k1’ =[ R±][ H+]/[ R+] k2’=[ R-][ H+]/[ R±] k1’ 和k