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第三章 氨基酸和蛋白质
一、填空题
1.在用凝胶过滤层析分离蛋白质时,分子量 大的 蛋白质先流出柱外。(99年)
2.用Edman降解法测定蛋白质的氨基酸序列是从 N 端开始的。(99年)
3.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的 等电点 。(99年)
4.蛋白质的a-螺旋可用SN来表示,310-螺旋表示每一圈包含 3 个氨基酸残基。(99年)
5.离子交换层析是根据蛋白质 电荷不同。(00年)
6.某一氨基酸处于静电荷为0的兼性离子状态时的介质PH 称为 等电点 。(01年)
7.蛋白质二级结构主要有 α螺旋 和 β折叠 两类。(03年)
8.通过研究蛋白质的结构、功能和进化的关系,揭示了两种重要的蛋白质结构层次,即超二级结构 和 结构域。(04年)
9.不常见的蛋白质氨基酸是在蛋白质合成后修饰形成的,但也有一个例外。这就是被称为第21 个氨基酸的 硒代半胱氨酸。(04年)
10.胶原三股螺旋结构的氨基酸序列特征是以三个氨基酸残基为重复单位。在这三个氨基酸残基
中,甘氨酸 残基对结构的稳定性至关重要。(04年)
11.目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法是X 射线衍射法和 核磁共振法。(04年)
12.免疫球蛋白通常称为抗体。重链可变区(Ve)和轻链可变区(Ce)中决定抗体特异性的区域称为 高变区 。(05年)
13.紫外分光光度法测定蛋白质的原来在于 Trp ,Tyr,Phe 这三个氨基酸残基侧链基团在280nm 处有吸收性。(05年)
14.分析和分离含二硫键的肽段可以用 对角线 电泳的方法进行。(05年)
15.多肽链中,一个氨基酸残基的平均分子量是 110Da 。核酸中,一个核苷酸的平均分子量
是 330Da 。(06年)
16.英国科学家 Sanger 在多肽链序列测定和DNA 序列测定方面作出重大的贡献。(06年)
17.哺乳动物的产热蛋白实质上是一种 解偶联剂 ,其生理作用是产热御寒。(06年)
18.烫发是生化反应在生活中应用的一个例子,其实质是 α-角蛋白 的还原和氧化反应。(06年)
19.肌球蛋白具有 ATP酶 活性。(06年)
20.胎儿血红蛋白HbF(α2γ2)通过 BPG 分子调节其对氧气的亲和力,从而使胎儿可以从母血中获得氧气。这在胎儿发育中具有重要的生理意义。(06年)
21.牛海绵状脑病(疯牛病)、羊瘙痒病等传染性疾病的主要病因是被称为阮病毒的蛋
白 构象改变 所致。(06年)
22.蛋白质的双向电泳(2D SDS)是根据蛋白质分子量大小和 等电点 的不同来分离蛋白质的技术。(07年)
23.茚三酮与脯氨酸反应,在滤纸层析谱上呈现 黄 色斑点。(07年)
24.酶蛋白荧光主要来自 色氨酸 和酪氨酸。(07年)
25.在20 种标准氨基酸中,异亮氨酸(Ile)和 苏氨酸(Thr) 都含两个手性碳原子。(08年)
26.角蛋白的二级结构是α 螺旋(α-helix),胶原蛋白的二级结构是 α-chain 。(08年)
27.粗肌丝的肌球蛋白分子头部有 ATP 结合位点和肌动蛋白结合位点。(08年)
28.水通道蛋白以四聚体形式存在,这个四聚体中包含 4 个水通道。(08年)
30.羧肽酶不能水解的肽,其C末端可能是Pro或Arg或Lys,另一种可能性是_环肽__。(08年)
31.第一个被解析出晶体结构的蛋白是 牛胰岛素 。(09年)
32.某同源蛋白中的Ala残基被替换为Val,此类替换属于 保守替换 。(09年)
33.蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的 疏水作用力。(09年)
34.寡糖与蛋白的O连接指与Ser或Thr的侧链羟基O连接,N连接指 与Asn的酰胺基N连接 。(09年)
35.实验室最常用的盐析试剂是(NH4)2SO4,理由是 在水中溶解度很高,溶解度的温度系数较低 。(09年)
36.目前测定蛋白质分子量最准确的实验方法是 SDS。(09年)
37.常见的蛋白质超二级结构类型有Greek key、α-αcorner和 βαβ桶 等。(09年)
38. 受体 是一种结合蛋白,对自己的配基是专一的,当配基与其结合时,可引发相应的生化反应。(09年)
39.利用一种分子可专一地结合到固定化配体上的能力,从而将其与混合物中的其他分子分离开来的过程称为 亲和层析 。(09年)
40.常用作电泳缓冲液试剂的氨基酸是 组氨酸 。(10年)
41.寡糖与蛋白的0连接指与ser或Thr的侧链羟基O连接,N连接指 与Asn的酰胺基N连接 。(10年)
42.蚕丝蛋白的延展性主要是因为 β折叠
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