冯晨《生物化学与分子生物学》第3章 酶.pptVIP

;前 言;生物催化剂 (biocatalyst);什么是酶？;酶的发现史;酶的分子结构 酶的特性 酶促反应的机制 酶促反应动力学 酶的抑制剂 酶的调节 酶的临床应用 酶的命名 ;第一节 酶的分子结构与功能;酶的不同形式;?多酶复合物（multienzyme complex） 或称多酶体系（multienzyme system） ;§ 1.1 酶的分子组成;有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。;结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分 。;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密 ;; 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme);;辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group);一些酶含有机分子辅酶和金属离子;酶分子中氨基酸残基的侧链具有不同的化学基团，其中一些与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必需基团。;酶的一些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。;活性中心内的必需基团;构成酶活性中心的常见必需基团;;酶的活性中心与必需基团;酶的活性中心常形成疏水“口袋”;;溶菌酶的活性中心;溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以容纳肽多糖的6个单糖基（A，B，C，D，E，F），并与之形成氢键和van derwaals力。;;同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。;乳酸脱氢酶（LDH） ;;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图;LDH含量在电泳中的变化;同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异性 ;检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义 ;肌酸激酶（CK）;心梗后酶活性的改变;第二节 酶的工作原理;几个有关的名词;酶与一般催化剂的共同点;酶与一般催化剂均可加速反应到达反应平衡点 ;;酶的高效性 酶的高度特异性 酶的可调节性;1. 酶的高效性;活化能是化学反应的能障 ;酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能;;;酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。 ;绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性 ;（1）绝对特异性;绝对特异性;（2）相对特异性; 人体内有多种蛋白激酶，它们均催化底物蛋白质丝氨酸（或苏氨酸）残基上羟基的磷酸化 ;相对特异性;;（3）立体异构特异性;延胡索酸加水生成苹果酸;乳酸脱氢酶仅催化 L-乳酸的反应，而不催化D-乳酸反应。 ;肠道的淀粉酶只能水解淀粉中?-1,4糖苷键，但不能水解纤维素中葡萄糖残基间的β-糖苷键，因此人类肠道能使淀粉水解，但不能消化纤维素。;酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节 ;§2.2 酶促反应的机制 ;锁－钥匙模型;（1）诱导契合假说;诱导契合模型;酶的诱导契合动画; ;;使诸底物正确定位于酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列(orientation arrange)实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。 ;邻近效应与定向排列：;酶的活性中心大多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surface effect)。 ;2. 多元催化作用;第三节 酶促反应动力学;概念 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。;单底物、单产物反应； 酶促反应速率（velocity，V）一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速率；;反应速率;§ 3.1 底物浓度对反应速率的影响;;;当底物浓度高达一定程度;