第一节酶的概述.ppt

第一节 酶的概述 一、什么是酶？酶的化学本质是什么？ 第一节 酶的概述 二、酶如何进行分类？ 第一节 酶的概述 三、什么是酶的习惯命名法和系统命名法？ 第一节 酶的概述 五、什么是单体酶、寡聚酶和多酶复合体？ 第二节 酶的作用机制 一、什么是酶的活性部位（中心）？ 第二节 酶的作用机制 活性中心的特点： 空间结构彼此靠近 位于酶分子表面，呈裂缝状 第二节 酶的作用机制 二、什么是必需基团？ 第二节 酶的作用机制 三、酶和一般催化剂有何共性，又有何区别？ 第二节 酶的作用机制 第二节 酶的作用机制 2.高度专一性（特异性）； 相对专一性 键专一性 结构专一性 基团专一性 绝对专一性 四、酶的专一性作用机制是什么？（结合基团有关） 第二节 酶的作用机制 锁与钥匙假说： 第二节 酶的作用机制 第二节 酶的作用机制 五、酶为什么有极高的催化效率？ 第二节 酶的作用机制 第二节 酶的作用机制 六、酶是如何降低反应活化能的？ 第二节 酶的作用机制 七、影响酶高效催化的因素（机制）是什么？ （催化基团有关） 第二节 酶的作用机制 3.共价催化作用 第二节 酶的作用机制 4.酸碱催化作用——多元催化 第三节 酶促反应动力学 一、什么是酶促反应动力学？ 第三节 酶促反应动力学 （一）底物浓度对酶促反应速度影响 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 米氏常数的物理意义是什么？ 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 （二）酶浓度对酶促反应速度影响 （三）温度对酶促反应速度影响 酶的最适温度: 酶促反应速度最大时的温度。 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 激活剂(A):凡是能提高酶活性的物质。 第三节 酶促反应动力学 （六）抑制剂对酶促反应速度影响 第三节 酶促反应动力学 1.不可逆抑制： 第三节 酶促反应动力学 2.可逆抑制： I以非共价键与酶结合而引起酶活力降低。可以通过物理方法解除。 第三节 酶促反应动力学 （1）竞争性抑制：最常见。 ① I与底物竞争酶的活性中心而而抑制酶活性 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 （3）反竞争性抑制： ① I与酶和底物的中间复合物结合而抑制酶 活性。 第三节 酶促反应动力学 第三节 酶促反应动力学 1.国际单位（IU ,1976年）：在特定条件下, 1 min内催化1μmol底物转变为产物所需的酶量； 2.催量（kat,1979年）：在特定条件下,1 Sec内催化1mol底物转变为产物所需的酶量. 1Kat =6?10 7 IU 第三节 酶促反应动力学 酶的比活力：每mg酶蛋白所含酶活力的单位数。用U/mg蛋白表示。此值越高，酶的纯度越高。 第四节 重要的酶 一、变构酶和变构调节 四、抗体酶： 既具有抗体又具有催化功能的蛋白质称为抗体酶。 Km：酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 Km是酶的特征性常数。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km最小的底物为酶的最适底物(天然底物)。 Km可表示酶与底物的亲和力。Km越大，亲和力越小。 如何求米氏常数——双倒数作图法 1 = Km 1 1 V Vmax [S] Vmax × ＋ 1/V -1/Km 0 1/[S] 斜率= Km/ Vmax 1/Vmax V= Vmax [S] Km + [S] v [E] o 反应速度与酶浓度成正比 最适温度 第三节 酶促反应动力学 （四）pH对酶促反应速度影响 最适pH 酶的最适pH:酶促反应速度最大时的pH。 2 8 10 pH 酶 的 活 性 pH对某些酶活性的影响 A: 胃蛋白酶; B: 葡萄糖-6-磷酸 酶 A B 第三节 酶促反应动力学 一些酶的最适 pH 值 酶 最适 pH 胃蛋白酶 1.8 过氧化氢酶 7.6 胰蛋白酶 7.7 延胡索酸酶 7.8 核糖核酸酶 7.8 精氨酸酶 9.8 碱性磷酸酶 10. 5 第三节 酶促反应动力学 （五）激活剂对酶促反应