第一章蛋白质结构与功能无综述.ppt

绪论(Preface) 生物化学期末成绩计算方法 实验要求： 1、每个班级在实验课开课以前按照老师的要求进行分组，分组以后每位同学要严格按照自己被分配的实验室和小组进行实验，在没有征得老师同意得情况下，不得自行调换实验室。 2、实验周(第6周开始)及地点 第一篇 生物大分子的结构与功能 蛋白质的结构与功能 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离、纯化与结构分析 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质研究的历史 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein ? 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（Gly、Pro除外）。 氨基酸等电点（pI）的计算 pI=1/2（pkn+pK n+1) pI等于兼性离子两边的pk值的平均值 pI计算举例： Asp pK1＝1.58， pK2＝3.56，pK3＝9.6 其pI ＝1/2(pK1 + pK2) ＝1/2(1.58+3.56) ＝2.97 Lys pK1＝2.18， pK2＝8.95，pK3＝10.53 其pI ＝1/2(pK2 + pK3) ＝1/2(8.95+10.53) ＝9.74 二、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 维持蛋白质高级的化学键 1. 氢键  氢键(hydrogen bond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间。 2. 疏水键 非极性物质（非极性氨基酸残基侧链）在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 3. 离子键（盐键） 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 4.范德华氏（van der Waals)引力 　　原子、分子、基团之间存在的一种弱的相互作用力。 5.配位键  6.二硫键  结构特点： 右手螺旋 每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，每个残基跨 距0.15nm，螺旋上升一圈0.54nm。 相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢 间形成氢键保持螺旋结构稳定。氢键方向与螺 旋长轴基本平行。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧，对?-螺旋的形成有一定影响。 举例：角蛋白 肽键平面折叠成锯齿状（折纸状）R－基团交错位于齿状结构上下方 氢键维持稳定与主链长轴垂直 两条以上肽链并列时， ?-片层有 三级结构特点： 单肽链蛋白质构成的最高级结构，包括主链和侧链构象，所有原子呈区域化分布，从伸展程度上讲紧密性更强 三级结构已经形成功能区 五、蛋白质的分类 （二）一级结构不同，功能不同 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变性蛋白的特征 理