第3单元酶和辅酶-生物化学与分子生物学精品课程.doc

第3单元 酶和辅酶 （一）名词解释 1．米氏常数（Michaelis constant）； 2．寡聚酶（oligomeric enzyme）； 4．变构酶（allosteric enzyme）； 5．同工酶（isozyme）； 6．活性中心（active center）；7. 竞争性抑制作用（competitive inhibition）非竞争抑制作用noncompetitive inhibition）； 9. 反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）. 酶原的激活2. 别构效应（allosteric effect）positive cooperative effect）；14. 共价修饰调节covalent modification regulation）； 15. 酶活力（enzyme activity）； 16. 不可逆抑制作用（irreversible inhibition）； 17. 可逆抑制作用（reversible inhibition）。 （二）填充题 1.变构酶活性中心外还有___________，当以v对[S]作图时，它表现出______型曲线，而不是典型的米氏酶所具有的_______曲线。 2.酶活性的国际单位（I.U.）定义为在下，将底物转化为产物速度_______的酶量。Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。 4.若同一种酶有n个底物就有________个Km值，其中Km值最________的底物，一般为该酶的最适底物。 5.蛋白质磷酸化时，需要酶，而蛋白质去磷酸化需要当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比 A．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平 D．降低反应的自由能 E．增加活化能 2.下列哪项是Km值的意义？ . Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶 . Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小，亲和力越大 . Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 . 用Km值可以选择酶的最适底物. 比较Km值可以估计不酶促反应速度酶原激活的实质是 . 激活剂与酶结合使酶激活 B. 酶蛋白的变构效应 . 酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心 . 酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 E. 以上都不对 同工酶的特点是 催化相同，但分子和理化性质不同的一类酶 . 催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶 . 催化同一底物起不同反应的酶的总称. 多酶体系中酶组分的统称 . 催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶 米氏方程在推导过程中引入了哪项假设 . 酶浓度为底物浓度一半 B. 由于ES的存在使底物初始浓度降低 . 由于酶浓度很大，所以[E]基本不变 . 忽略反应ES→E+S的存在 . 由于P→0，所以不考虑反应E+P→ES的存在 乳酸脱氢酶LDH）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。假定这些亚基随机结合成四聚体，这种酶有多少种同工酶？ A. 两种 B. 三种 C. 四种 D. 五种酶的比活力是指 . 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力. 每毫克蛋白的酶活力单位数 . 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比. 每毫升反应混合液的活力单位 . 一种酶与另一种酶的活力比 2.当[S]Km时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。 4.别构酶的速度-底物关系曲线均呈S形曲线。 5.酶过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液 测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每 分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的 总蛋白含量及总活力。 2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。何谓酶的专一性酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？影响酶反应效率因素有哪些?它们是如何起作用的?哪些因素影响酶的活性？酶宜如何保存？Km值）：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的， 也可