第九章：酶的作用机制和酶的调节.pptVIP

典型的米氏类型的酶 Rs=81 具正协同效应的别构酶 Rs＜81 （只有同促效应或兼有同醋、异促效应） 具负协同效应的别构酶 Rs＞81 c． Hill系数 Michaelis-Menten型酶 Hill系数=1 正协同效应的酶 Hill系数＞1 负协同效应的酶 Hill系数＜1 酶与底物（or配基）结合达90%的饱和度时的底 物（or 配基）浓度RS=－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－ 酶与底物（or　配基）结合达10%的饱和度时的 底物（or 配基）浓度 2.判断别构酶：a． 对于某些酶的均一的制剂可用加热、化学试剂或其他方式处理，酶若仍保持其催化活力，但失去其调节性质（脱敏现象），则这种类型的酶很可能就是别构酶。b． 用比例式定量区分： （三）别构酶调节酶活性的机理　 1、 序变模型：（KNF模型）　　　－－主张酶分子中的亚基结合小分子物质（底物or调节物）后，亚基构象逐个地依次变化，因此亚基有各种可能的构象状态 开型构象，有利于结合底物or调节物；关形构象不利于结合底物or调节物 2、 齐变模型or对称模型（MWc模型） 主张别构酶的所有亚基，或全部呈坚固紧密的，不利于结合底物 的T状态，或者全不是松散的，有利于结合底物的R状态，这两种状 态间的转变对于每个亚基都是同时的，齐步发生的。T状态中亚基的 排列是对称的，变成R状态后亚基的排列仍然是对称的。 正调节物（底物）与负调节物浓度的比例：（1）无小分子调节物时--“T”态；2）少量底物时--R态 二、共价调节酶 1.定义：酶蛋白中的一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。共价修饰过程中酶发生无活性（低活性）与有活性（高活性）两种形式的互变。常见的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、以及—SH与—S—S—的互变。 2.共价调节酶的两个特点 磷酸化酶a--具四个亚基的寡聚酶，每一个亚基含有一个其OH被磷酸化了的丝AA残基。磷酸基－－是酶表现催化活性所必须的，可被磷酸化酶的磷酸酶水解而除去 1）酶的活性受到共价调节 2）可将化学符号极大的放大，每个酶分子可以在一定时间内催化形成几千个分子产物，如肾上腺素。 3.共价调节酶的两种类型1） 磷酸化酶及其他的一些酶，受ATP转来的磷酸基的共价修饰。Or脱下磷酸基，来调节酶活性：酶的无活性形式→←酶的有活性形式 2） 大肠杆菌谷氨磷胺合成酶及其他的一些酶，它们受ATP转来的腺苷酰基的共价修饰。或酶促脱腺苷酰基，而调节酶活性酶的活性转变形式←→酶的活性较低形式 三．酶原和酶原激活 某些酶，尤其是蛋白酶，在细胞内合成或分泌时，并无催化活性，经一些酶或酸的激活，才能变成有活性的酶。这些无催化活性的酶分子前体称为酶原。使酶原转变成有活性的酶的作用成为酶原激活或活化作用。酶原激活过程的本质是酶原分子中肽链的局部水解，部分肽段断裂并伴随有空间结构的变化。 1．消化系统蛋白酶原激活 胰凝乳蛋白酶原的激活 胃蛋白酶原的激活 胰蛋白酶原的激活 2．凝血机制：血液凝固是指血液由流动状态变为凝胶状态，它是十分复杂的理化反应。肉眼可见的血块形成既是纤维蛋白形成的物理现象，也是一系列酶促生化反应的终点。整个过程涉及许多凝血因子 迄今为止，参与凝血的因子共有14个。其中用罗马数字编号的有12个（从Ⅰ－Ⅷ，其中Ⅵ并不存在）。习惯上，前4个凝血因子常分别称为纤维蛋白原（因子Ⅰ）．凝血酶（因子Ⅱ）．组织因子Ⅲ）和钙离子（因子Ⅳ）。未编号的是激肽释放酶原子的命名及其部分的特点见下表 凝血过程通常分为：①内源性凝血途径；②外源性凝血途径；③共同凝血途径（图3－2）。现已日益清楚，所谓内源性或外源性凝血并非绝对独立的，而是互有联系，这就是进一步说明凝血机制的复杂性。 一. 同功酶 1. 同功酶是指催化一种化学反应，但酶蛋白分子组成结构有所不同的一组酶。是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 至今已发现的同功酶有100多种。如乳酸脱氢酶同工酶 2.同功酶特点：由两个或者两个以上的亚基聚合而成，它们催化同一个反应，但是它们的生理性质、理化性质及反应机理却是不相同的。同功酶是由不同亚基组成的二聚体、四聚体或八聚体。 第四节：同功酶、核酶、抗体酶 LDH1 (H4) LDH2 (H3M) LDH3 (H2M2) LDH4 (H1M3) LDH5 (M4) H亚基 M亚基 乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的组成 * * 1．酶的活性部位 2．影响