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第31 卷,第12期 光谱学与光谱分析 Vo!. 31 ,No.12 ,pp3319-3322
2011 年 1 2 月 Spectroscopy and Spcctral Analysis Decembcr , 2011
s-构型转化对卵白蛋白微观结构的影晌
黄群l , 2 ,马美湖1 倍,蔡朝霞飞罗章1 , 3 ,黄茜1 ,孙术国1 , 2
1. 国家蛋品加工技术研发分中心,华中农业大学食品科学技术学院,湖北武汉 430070
2. 吉首大学食品科学研究所,湖南吉首 416000
3. 西藏农牧学院食品科学学院,西藏林芝 860000
摘 要采用阅二色谱(CD) 、 X射线衍射CXRD) 、 ANS 荧光探针和紫外光谱(UV)研究了S-构型转化对卵
白蛋白微观结构的影响。结果显示,不同诱导时间处理的卵白蛋白二级结构的 r螺旋,仕折叠,自-转角和无
规卷曲之间相豆转化, a-螺旋略有减少,仕折叠相应增加,分子有序性提高;S-构型转化后卵臼蛋白晶体结
构增加, 72 h 处理后纺品区最大,说明蛋白结构的有序性提高,与CD分析结果一致F 卵向蛋向的表面疏水
性随诱导时间的延长而增强, 72h 处理,后达到最大值;S-构型转化使卵白蛋白分子表面具有紫外吸收的芳
香氨基酸残基包埠,于分子内部,导致最大紫外吸光值随诱导时间的延长而下降。研究表明,卵白蛋白的微观
结构变化与 S构型转化有关。
关键词 s构型转化s 卵白蛋白z 圆二色谱;X 射线衍射; ANS荧光探针;紫外光谱
中图分类号z ω32 文献标识码: A -因)1: 10. 3964/j. issn. l00ü-0593(2011)12-3319-û4
白蛋白新产品提供新的途径。
引言
1 实验部分
卵白蛋白,又称卵清蛋白,占蛋清蛋白 54%-63% ,为
单体、球状磷般糖蛋白,相对分子质量 43.0 kDa,等电点 1.1 材料与仪器
4.5 ,由 385 个氨基股残基组成,其中 50%以上为疏水氨基
当 H 产鲜鸡蛋(武汉九峰山养鸡场), SCR20BC 高速冷
酸[1.2) .经 0.195 nm 分辨率的晶体结构测定,卵自蛋白为 7 冻离心机(日本日立公司), ALPHAL 1-4LD 真宅冷冻干燥
nmX4 nmX5 nm 的椭阅形状,几乎所有的多肤链由己知的 机(德国 CHRIST 公司), JASCOJ-810 旋光仪(日本 JA旦::0
二级结构组成[吨。自然卵白蛋白(N-卵白蛋白)在禽蛋贮藏或 公司), Bruker D-8 多功能X 射线衍射仪(德国布鲁克公司h
IF-5401 荧光分光光度计(日本日立公司), DU700 紫外/可见
孵化期间转化为热稳定形式, Smith 将其命名为S-卵白蛋
白[4-7) 。研究表明,S-卵自蛋臼为 N-卵向蛋白的构象异构体,
光分光光度计(美国贝克曼库尔特有限公司)等。
而非化学改性衍生物[8. 9). Smith 报道怜卵白蛋白口J在碱性 1.2 卵自蛋白的制备
1. 2.1 N 卵白蛋白的制备
条件下热处理而人工诱导制备S卵臼蛋白,在S-构理转化进
程中分子特性与功能性质发生相应变化[1~叫。许多研究者对 采用 DEAE Sepharose Cl-6B 离子交
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