生物化学第七版名词解释总结.docxVIP

第一章蛋白结构与功能motif 模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间商相互接近，形成一个特殊空间构象。常见有αα，βαβ，ββ。domain 结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成许多结构较为紧密的区域，并各行其功能，成为结构域。chaperon分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。subunit 亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条肽链，每条多肽链都有完整的三级结构。为蛋白质的亚基。proteome蛋白质组学：是指一种细胞或者一种生物所表达的全部蛋白质，即一种基因组表达的全套蛋白质。其研究方法有：双向电泳分离样品，蛋白定位、切取，蛋白质谱分析。molecular disease分子病：蛋白质发生变异所导致的疾病称为分子病cooperativity 协同效应：一个寡聚体蛋白的一个亚基与其配体结合，够能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。positive cooperativity 正协同效应：如果是促进作用则称为正协同效应negative cooperativity 负协同效应：如果是抑制作用则称为负协同效应protein conformational diseases蛋白质构象病，构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。Isoelectric point 蛋白质等电点：当蛋白处于某一pH时，蛋白解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH成为蛋白等电点。溶液pH高于pI时，蛋白带负电荷，反之带正电荷。denaturation 蛋白变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失。renaturation 复性：若蛋白质变性成都较轻，去除变性因素后，蛋白仍可恢复或部分恢复其原有的结构和功能，成为复性。protein precipitation蛋白沉淀：一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外面，肽链融合会相互缠绕继而聚集，因此从溶液中析出，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白沉淀不变性。protein coagulation 蛋白凝固作用：蛋白变性后的絮状物加热和变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。dialysis 透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。salt precipitation 盐析：将硫酸铵、硫酸钠或NaCl等加入蛋白溶液，是蛋白表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白沉淀。salt in 盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象称为盐溶。immunoprecipitation, IP 免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白混合溶液中分离获得抗原蛋白。免疫沉淀法包括以下三种：Co-IP 、RIP、ChIPco-immunoprecipitation, Co-IP免疫共沉淀：是利用抗原和抗体的特异性结合以及细菌的Protein A或G特异性地结合到免疫球蛋白的Fc片段的现象开发出来的方法。其基本原理是：在细胞裂解液中加入感兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的琼脂糖珠上的Protein A或G，若细胞中有与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“兴趣蛋白—抗性蛋白抗体—Protein A或G—琼脂糖珠”，经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物又被分开。然后经免疫印迹或质谱检测目的蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内与兴趣蛋白天然结合的，符合体内实际情况，得到的结果可信度高。这种方法常用于测定两种目标蛋白质是否在体内结合；也可用于确定一种特定蛋白质的新的作用搭档。RNA Binding Protein Immunoprecipitation RIP，RNA结合蛋白免疫沉淀：是研究细胞内RNA与蛋白结合情况的技术，可了解转录后调控网络动态过程，能帮助发现miRNA的调节靶点。针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，然后经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA进行分析。RIP可以看成是普遍使用的染色质免疫沉淀ChIP技术的类似应用，但由于研究对象是RNA-蛋白复合物而不是DNA-蛋白复合物，RIP实验的优化条件与ChIP实验不太相同（如复合物不需要固定，RIP反应体系中的试剂和抗体绝对不能含有RNA酶