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第二章蛋白质的结构和生理功能
蛋白质功能的多样性 最重要的生物学功能是作为机体新陈代谢的催化剂--酶。生物体各种化学反应几乎都是在酶参与下进行的。 作为机体的结构成分。高等动物里,胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白,参与结缔组织和骨骼作为身体的支架。细胞内的片层结构如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。 蛋白质功能的多样性 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送氧气的作用;血液中的脂蛋白随血流输送脂质;生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C等起电子传递体的作用。 蛋白质功能的多样性 某些蛋白质如肌纤维中的肌球蛋白和肌动蛋白是肌肉收缩系统的必要成分。 具有激素的功能。对新陈代谢起调节作用,如胰脏兰氏小岛细胞分泌的胰岛素参与血糖的代谢调节,降低血液中葡萄糖的含量。 高等动物的免疫反应也是通过蛋白质来实现的,如抗体或免疫球蛋白。 蛋白质功能的多样性 作为接受和传递信息作用的受体,如视网膜上的视色素、味蕾上的味觉蛋白。 调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达,如组蛋白等。 生物界蛋白质的种类是很多的,估计在1010-1012数量级。造成蛋白质生物功能多样性和种属特异性的原因在于其结构特点 第一节 蛋白质的基本单位-氨基酸 对于蛋白质的化学研究早在100多年前就开始了。氨基酸是蛋白质的基本组成单位,也是蛋白质水解的最终产物。 酸水解 用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。 优点:不引起消旋作用,得到L型氨基酸。 缺点:色氨酸完全被破坏;羟基氨基酸(丝氨酸和苏氨酸)有一小部分被分解;天冬酰胺和谷胺酰胺的酰胺基被水解生成天冬氨酸和谷胺酸。 碱水解 用5 mol/L的NaOH共煮10-20小时。 优点:色氨酸稳定。 缺点:多数的氨基酸受到不同程度的破坏,并产生消旋现象,产物为D型和L型氨基酸的混合物。 酶水解 利用酶的作用切断肽键。 优点:不产生消旋作用;不破坏氨基酸;反应条件温和。 缺点:一种酶的作用不够彻底,需要几种酶协同作用才能达到完全水解的目的;反应时间较长。 酶法水解多用于部分水解。 1. 按化学结构分类:脂肪族氨基酸(1) 含一氨基一羧基的中性氨基酸 甘氨酸(氨基乙酸) 丙氨酸(α-氨基丙酸) 缬氨酸( α-氨基异戊酸) 亮氨酸( α-氨基异己酸) 异亮氨酸( α-氨基-β-甲基戊酸) 1. 按化学结构分类:脂肪族氨基酸(2) 含羟基氨基酸 丝氨酸( α-氨基-β-羟基丙酸) 苏氨酸( α-氨基-β-羟基丁酸) 含硫氨基酸 半胱氨酸( α-氨基-β-巯基丙酸) 甲硫氨酸或蛋氨酸( α-氨基-γ-甲硫 基丁酸) 1. 按化学结构分类:脂肪族氨基酸(3) 含酰胺基氨基酸 天冬酰胺;谷胺酰胺 含一氨基二羧基的酸性氨基酸 天冬氨酸( α-氨基丁二酸) 谷氨酸( α-氨基戊二酸) 含二氨基一羧基的碱性氨基酸 赖氨酸( α,ε-二氨基己酸) 精氨酸( α-氨基-δ-胍基戊酸) 1. 按化学结构分类:芳香族氨基酸 苯丙氨酸( α-氨基-β-苯基丙酸) 酪氨酸( α-氨基-β-对羟苯基丙酸) 1. 按化学结构分类:杂环族氨基酸 色氨酸( α-氨基-β-吲哚基丙酸) 组氨酸( α-氨基-β-咪唑基丙酸) 脯氨酸( 吡咯啶- α-羧酸) 2. 按R基极性分类:非极性R基 丙氨酸;缬氨酸;亮氨酸;异亮氨酸;脯氨酸;苯丙氨酸;色氨酸;蛋氨酸 2. 按R基极性分类:不带电荷的极性R基 甘氨酸;丝氨酸;苏氨酸;半胱氨酸;酪氨酸;天冬酰胺;谷胺酰胺 2. 按R基极性分类:带正电荷的R基 赖氨酸;精氨酸;组氨酸 2. 按R基极性分类:带负电荷的R基 天冬氨酸;谷氨酸 几个概念 必须氨基酸(8种)? 缬氨酸;亮氨酸;异亮氨酸;苏氨酸;色氨酸;苯丙氨酸;赖氨酸和蛋氨酸。 半必须氨基酸(2种)? 组氨酸和精氨酸。 完全蛋白质和不完全蛋白质? 氨基酸的光吸收性 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸分别在278、 274.5和260nm处具有最高吸光度。 其他氨基酸在远紫外区210nm处有吸光度。 因此可利用分光光度法来测定氨基酸和蛋白质的含量。 第二节蛋白质的结构和性质 一、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构 1969年,国际纯化学和应用
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