new第9章酶促反应动力学题库.pptVIP

一些酶的最适 pH 值 酶 最适 pH 胃蛋白酶 1.8 过氧化氢酶 7.6 胰蛋白酶 7.7 延胡索酸酶 7.8 核糖核酸酶 7.8 精氨酸酶 9.8 最适pH (optimum pH)： 酶催化活性最大时的环境pH。 五、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator) 　　能够提高酶活性的物质。 大多数是无机离子，包括金属阳离子和无机阴离子 ? 小分子有机物（还原剂、螯合剂） ? 蛋白酶（激活酶原） 六、抑制剂对反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性 　　抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性 抑制作用的类型 不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制 (reversible inhibition)： 竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 可逆抑制作用和不可逆抑制用的鉴别 不可逆抑制作用 可逆抑制作用 无抑制剂 (一) 不可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。 * 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 胆碱酯酶 催化乙酰胆碱水解的羟基酶 我国生产和使用的有机磷农药大多数属于高毒性及中等毒性。有很多种，如对硫磷（1605）、甲拌磷（3911）、乐果、敌敌畏等 　 　 有机磷化合物对羟基酶的抑制 （二） 可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 * 类型 1. 竞争性抑制作用 定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 Vmax= K3 [E]T 竞争性抑制 竞争性抑制作用 ：抑制剂和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。这种作用称为竞争性抑制作用 EI复合物 ES复合物 竞争性抑制作用 ——米氏方程 设 则 式中K’m称为表观Km * 特点 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及［S］； I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 动力学特点：Vmax不变，表观Km↑。 抑制剂↑ 无抑制剂 1/v 1/[S] * 举例 1.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2 延胡索酸 2. 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制 对氨苯甲酸 对氨基苯磺酰胺 2. 非竞争性抑制 　　抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。　 Vmax= K3 [E]T 非竞争性抑制 抑制剂的结合不影响底物的结合，反之亦然 * 特点 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合； 抑制程度取决于［I］； 动力学特点：Vmax↓，表观Km不变。 抑制剂↑ 1/v 1/[S] 无抑制剂 表观Vmax 3. 反竞争性抑制 　　抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。 Vmax= K3 [E]T 反竞争性抑制 * 特点 抑制剂只与ES结合； 抑制程度取决与［I］及［S］； 动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。 抑制剂↑ 1/V 1/[S] 无抑制剂 ? 各种可逆性抑制作用的比较 ? 作用特征 竞争性 抑制 非竞争性 抑制 反竞争性抑制 与I结合的组分 E E、ES ES 表观Km 增大 不变 减小 Vmax 不变 降低 降低 一. 单项选择题 1. 下面是谁提出的米-曼氏方程式 A. 巴斯德 B. Thomas Cech C. Watsson D. Crick E. Leonor Michaelis和Maud L. Menten 2. 那一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度 A. 不可逆抑制作用 B. 竞争性抑制作用 C. 非竞争性抑制作用 D. 反竞争性抑制作用