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《医学生物化学》教学大纲
《医学生物化学》教学大纲
一、课程的性质和任务
生物化学是研究生命化学的科学,它在分子水平上探讨生命的本质,即研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究人体的生物化学,它是一门重要的医学基础课程。近来年,生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平,并应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。同样,生物化学与临床医学的关系也很密切。近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础,是医学各专业的必修课。
二、课程教学的基本要求
本课程适应医科类各专业的学生学习。学生必须具备一般化学的基础知识。通过本课程的学习,使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能,以及两者之间的关系。理解生物体重要物质代谢的基本途径,主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系。理解基因信息传递的基本过程,基因表达调控的概念。理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。根据课程的分工,有关血液凝固、纤维蛋白溶解、气体运输、各种激素的结构与功能,及肾脏的有关内容归入生理学课程。本课程的后续课为病理生理学、药理学、医学免疫学与微生物学等。
本课程的课内学时数为90,电视课学时数26,实验课学时数27。本课程为5学分。
三、课程教学大纲
第一章 蛋白质化学(6学时)
【教学内容】
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
二、蛋白质分子的基本结构单位——氨基酸
氨基酸的性质
第二节 蛋白质的分子结构
多肽结构
二、蛋白质分子的一级结构
蛋白质分子的空间构象
白质分子结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质分子构象与功能的关系
、蛋白质的理化性质
一、两性游离和等电点
二、高分子性质
三、蛋白质的沉淀
四、蛋白质的变性
五、蛋白质的颜色反应
蛋白质的分类
一、根据分子形状分类
二、根据组分分类
根据生物学功能分类
根据溶解度分类
【教学要求】
了解蛋白质是生命活动物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。
掌握蛋白质的化学组成:元素组成特点;基本结构单位——氨基酸,组成蛋白质常见氨基酸的基本结构。掌握蛋白质结构与功能的关系:一级结构与功能的关系;空间结构与功能的关系。
悉蛋白质的重要理化性质;两性解离及等电点;高分子性质;变性、沉淀等概念及其与医学的关系。
第二章 核酸化学(5学时)
【教学内容】
第一节 核酸的一般概述
第二节 核酸的分子组成
元素组成
核酸的基本结构单位单核苷酸
体内重要的单核苷酸及其
第三节 核酸的分子结构
核酸中核苷酸的连接
DNA的分子结构
RNA的分子结构
核酸的理化性质和应用
酸的酸碱性质
核酸的高分子性质
核酸的紫外吸收
核酸的变性、复性与杂交
【教学要求】
熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。
核酸的分子组成:熟悉核酸的元素组成、平均磷含量及其与核酸含量之间的换算。核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGM
核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯
键,并通过这种连接方式理解多核苷酸链的方向性。熟悉DNA的一级结构;掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA三类核糖核酸的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构。四、核酸的理化性质:熟悉核酸的紫外吸收性质,核酸、特别是DNA变性、复性及杂交等概念。
酶 (5学时)
【教学内容】
第一节 酶的一般概念
极高催化效率
高度专一性(特异性)
高度不稳定性
酶活性可调性
第二节 酶的结构与功能
酶的化学组成
酶的活性中心
酶原和酶原的激活
同工酶
别构酶(变构酶)
第三节 酶的作用机理
酶-作用物复合物的形成和诱导契合学说
趋近效应与定向作用
酸-碱催化作用
第四节 酶促反应的动力学
底物浓度的影响
酶浓度的影响
pH的影响
温度的影响
激活剂的影响
抑制剂的影响
酶的命名与分类
酶的分类
酶的命名
酶与医学的关系
酶与疾病的关系
酶与疾病的诊断
酶与疾病的治疗
【教学要求】
掌握酶的化学本质;酶的特异性(专一性)。
掌握酶的化学组成。结合蛋白酶〔全酶〕的酶蛋白与辅助因子〔辅酶与辅基〕之的关系;酶的活性中心和必需基团。酶原的激活;同工酶和变构酶。
了解酶促反应的机理;活化能;中间产物学说的概念。
掌握酶促
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