肌红蛋白的结构.docVIP

肌红蛋白的结构、功能及模型化合物的研究 摘要：肌红蛋白是肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，帮助肌细胞将氧载运到线粒体。它是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白是肌肉内储存氧的蛋白质肌红蛋白 （myoglobin，MYO,Mb）是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。 肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成 　　辅　基：血红素 　　分子量：16 700 　　功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构  　　形状：呈紧密球形  多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。  　　三级结构 有8段α-螺旋区 每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区 肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区 内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。 这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。 血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。 卟啉是一类由四个吡咯类亚基的α-碳原子通过次甲基桥（=CH-）互联而形成的大分子杂环化合物。 肌红蛋白活性部位在生物体系的功能 肌红蛋白的主要功能是在肌肉中有运输和储存氧功能，其作用机理主要是蛋白质的结构决定的。由于铁与卟啉及多肽链氨基酸残基的连接，这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。但是过量劳动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸烟、农药等会产生过量的自由基。自由基，在化学上叶城“游离基”，是含有一个不成对电子的原子团。原子形成分子式，自由基夺取其他物质的电子被氧化，肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基攻击。遭到自由基攻击从而引起多中疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，于 肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。 肌红蛋白活性部位模拟化和物的构建合成 除了天然金属蛋白本身的研究之外，模型化合物的研究也是生物无机化学研究中非常重要的组成部分。以卟啉与金属卟啉化合物为基础，关于其模拟化合物的构建，也随之发展起来，并取得了很重要的成果。 一方面，由于金属蛋白等生物分子的相对分子质量一般较大、体系比较复杂，需要通过简化、设计合成模型化合物等方法来进行研究，可以得到一些通过直接研究金属蛋白分子本身不能得到的信息，揭示蛋白功能与结构之间的关系。 另一方面，通过模拟天然金属蛋白的结构和功能，为进一步开发利用天然蛋白及其模型化合物提供基础。在氧载体研究中，模型化合物的合成及其结构和功能间的关系研究特别重要，它可以为阐明载氧过程及载氧机理提供依据，并为合成具有实际应用价值的具有载氧功能的化合物等提供基础。 血红蛋白和肌红蛋白的模拟研究 为了模拟天然血红蛋白和肌红蛋白的活性中心，科学家合成了许多含铁的卟啉配合物。初期的研究主要集中在简单的铁——卟啉配合物，如【Fe（TPP）（N-MeIm）】，其中TPP为内消旋-四苯基卟啉，N-MeIm为N-甲基咪唑。 要实现可逆结合氧分子，并模拟血红蛋白和肌红蛋白的载氧功能，首先必修阻止何惧反应的发生，即如何避免双和铁配合物的形成是成功合成铁-卟啉人工氧载体的关键。利用空间阻碍、低温以及刚体支撑等方法可以成功地合成含铁－卟啉的人工氧载体。 空间阻碍方法 空间阻碍方法就是设计和合成具有立体阻碍基团的卟啉合铁配合物PFe(II)，利用其空间位阻效应使PFe(II)与O2反应时只能生成PFe(II)O2，而阻碍桥联双核物种PFe(III)-O-O-