生物催化复习总结.docVIP

生物催化特点： 生物催化的特点是高效性、高选择性和低污染。世界经合组织(OECD)指出：“生物催化技术是工业可持续发展最有希望的技术” 分离纯化没和微生物整细胞体系的优缺点： 共价修饰调节； 这种调节方式本身是通过酶催化进行的。在一种酶分子上，共价地引入一个基团，从而改变它的活性。引入的基团又可以被第三种酶催化除去。 可逆共价修饰调节的生理意义： a. 反应开始的信号也迅速被逐级放大； b. 形式和非活性形式处于连续互变状态下，能作出更多更及时的调控反应。 四级结构 a. 组成酶蛋白四级结构的最小单位称为亚基（subunits） b. 四级结构是指各亚基在寡聚酶中的空间排布及其相互作用，但是不考虑亚基的内部几何形状，每个亚基的三维结构仍被看作它的三级结构。 c. 形成寡聚酶的倾向与酶分子中的疏水氨基酸含量有关（30％以上的疏水AA），疏水键是主要作用力，偶尔也有离子键 不同来源的同一种酶，其亲缘关系越远，氨基酸序列差异越大，但是这样差异一般是在远离活性中心的地方，而活性部位的保守性很强。 50多种细胞色素C的一级结构，差异很大，人和酵母的相差44个氨基酸残基，但是其构象和功能并未发生重大变化，因此在酶的进化中，三级结构比一级结构更保守 结构域（domain）：具有一定的一级结构和相应功能的折叠区。 马肝乙醇脱氢酶、龙虾甘油醛脱氢酶、小鲨鱼乳酸脱氢酶和猪苹果酸脱氢酶的的分子结构上都存在两个结构域，其中一个是结合NAD 由个别氨基酸的随意选择决定酶蛋白的演变过程似乎是不可能的。假如。因此可能是编码结构域（结合NAD＋的结构域和单独催化的结构域）的基因的融合产生酶的进化。 例如：鸡卵清溶菌酶DNA含有四个外显子，外显子2编码 酶的催化中心，外显子3编码底物定向残基。因此外显子相当于蛋白质的功能单位，新的蛋白质可产生于不同外显子的重新组合。 酶与底物结合方式： 酶和底物的结合作用 酶和底物的有两种结合作用： a. ; b. 酶与过渡态底物的结合 一个完全进化的酶必须具备与基态底物弱结合而与过渡态底物强结合的性质。只有当底物处于过渡态，酶的活性部位与其形状完全匹配，相互作用力达到最强，ES* 蛋白水解酶、蛋白酶作用性质： 限制性蛋白水解作用 这是一种高特异性的共价修饰调节系统。 细胞内合成的新生肽大都以无活性的前体形式存在，一旦 除了参与酶活性调控外，还起着切除，修饰，加工等作用，因而具有重要的生物学意义。 特点： 1 2、生物体需要时才被激活； 3、将微弱的初始信号经级联酶反应迅速放大； 4、活性酶完成特定功能后，即被降解，而不是变回酶原，活化过程是不可逆的。 : 主要是肠促胰酶肽－胰酶分泌素和胰泌素调控的。 这些酶原全部由胰蛋白酶作用活化。从LysArg残基的羧端肽键断开。如胰蛋白酶原活化时从肽链N端切去一个6肽： Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys 这里还需要说明另外一个酶：肠肽酶的作用。 肠肽酶是在小肠上皮细胞的刷状缘合成，当它进入十二指肠 维持酶活性中心的基础： 酶的活性中心： 酶的活性中心(Active center, Active site) （1）与催化活性有关的只有少数氨基酸残基 （2） 这些氨基酸集中的、与酶活有关的区域成为酶的 （3）分散相距较远的氨基酸序列中，甚至是不同的肽链上 氨基酸残基分类： 1 2、辅助残基：协助进行结合和催化，如R4 3、结构残基：维持酶分子正常的三维结构（活性中心外） 4、非贡献残基：可被代替，占很大比例 但是可能在免疫、酶活调节、运输转移、防止降解方面有作用 1－3类：必需基团 4类：非必需基团 结合底物 () 接触残基{ 活性中心{ (催化基团) 必需基团{ { 活性中心外(结构残基) 非必需基团 对于需要辅助因子的酶来说，辅助因子或它的 酶