生命物质-蛋白质.pptVIP

不完全蛋白质 　　是指缺少一种或几种人体必需的氨基酸，当仅用这种蛋白质为唯一蛋白质来源时，它不能促进机体生长，甚至不能维持生命的一类蛋白质。 如玉米胶蛋白、动物结缔组织、蹄筋胶质及由动物皮等制得的白明胶。 半完全蛋白质 　　介于上述两种蛋白质之间，含有人体所必需的各种氨基酸，但氨基酸组成比例不平衡，依其作为唯一蛋白质来源时，能维持机体生命，但不能促进机体生长发育的一类蛋白质 如小麦、大麦中的麦胶蛋白 1.蛋白质具有两性电离的性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 六、蛋白质的理化性质 人体大部分蛋白的等电点在pH5.0左右，故在生理条件下（pH7.35~7.45）下，蛋白质以负离子形式存在。 pH=pI +OH- pHpI +H+ +OH- +H+ pHpI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子 2.蛋白质具有胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 颗粒表面电荷 水化膜 蛋白质胶体稳定的因素: + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 利用半透膜可将混杂于蛋白质溶液中的小分子化合物去除，这种方法称为透析。 3.蛋白质空间结构破坏而引起变性 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏（即有序的空间结构变成无序的空间结构），从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 蛋白质的变性(denaturation) 造成变性的因素: 如加热、高压、X射线、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性的本质: ——破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 应用举例: 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。（碘伏、高压杀菌） 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。（低温） 临床应用 案例：书上17页 思考： 1.试用蛋白质变性的原理解释护士这样做的临床意义？ 2.你认为护士如何做可以减轻病人在打针和输液时的精神压力？ 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 蛋白质分子从溶液中析出的现象。 维持蛋白质胶体溶液稳定的两个因素为：水化膜和电荷。 在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐（氯化钠、硫酸铵等）可使蛋白质沉淀，这种方法叫盐析。 重金属盐和生物碱试剂可使蛋白质沉淀并失去活性。 应用：解救重金属盐中毒患者。 4.蛋白质沉淀 盐析 5.蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。 多肽链（polypeptide chain）是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 COOH N 末端：多肽链中有自由氨基的一端； C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。 多肽链有两端 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 4.蛋白质结构的主要层次 一级结构 四级结构 二级结构 三级结构 primary structure secondary structure Tertiary structure quariernary structure 超二级结构 结构域 supersecondary structure Structure doman （1）蛋白质一级结构 　　多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。这是蛋白质最基本的结构，决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。 牛胰岛素的一级结构 （2）蛋白质的二级结构 ①α－螺旋（α－helix） ②β－折叠（β-pleated sheet） ③β－转角（β-turn） ④无规则卷曲（nonregular coil） 　　蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链主链中主链原子在各局部空间进行盘曲、折叠形成的空间结构，但