生物化学课件 本四-3.pptVIP

（2）超二级结构和结构域 是介于蛋白质二级结构和三级结构层次之间的过渡态构象。 超二级结构 若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相 互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的 二级结构组合体。 结构域 多肽链在超二级结构基础上，进一步盘绕 折叠成的近似球状的紧密结构。 （3）蛋白质的三级结构 球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。 球蛋白分子三级结构 疏水侧链多分布在分子内部 亲水侧链多分布在分子表面 分子表面常有空穴 （4）蛋白质的四级结构 蛋白质分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 亚基 维持蛋白质结构的作用力 一级结构：共价键（肽键、二硫键）。 空间结构：次级键（氢键、范德华力、疏 水力等等） 五 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质分子多种多样的生物功能是以其极其复杂的化学组成和空间结构为基础的。 蛋白质的一级结构和三维结构均与其特定的功能相关。 蛋白质一级结构与功能的关系 同源蛋白质 种属差异 分子病 镰刀型贫血病 镰刀形细胞贫血症是一种隐性基因遗传病。患病 者的血液红细胞表现为镰刀状，其携带氧的功能只 有正常红细胞的一半。 β-6 Glu ---- Val 地中海贫血 海洋性贫血又称地中海贫血。是一组遗传性溶血 性贫血。 其共同特点是由于珠蛋白基因的缺陷使血红蛋白 中的珠蛋白肽链有一种或几种合成减少或不能合成。 导致血红蛋白的组成成分改变，本组疾病的临床症 状轻重不一，大多表现为慢性进行性溶血性贫血。 蛋白质构象与功能的关系 别构效应：某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质。? 别构效应是蛋白质表现其生物功能的一种相当普遍而又十分重要的现象。 血红蛋白由去氧形式转变为 氧合形式时亚基的移动 六 蛋白质的性质与分离、分析技术 1 蛋白质的性质 2 蛋白质的分离和分析技术 3 蛋白质分子中氨基酸序列的确定 1 蛋白质的性质 （1）分子量 大 沉降系数（S） （2）两性解离和等电点 蛋白质在等电点时，以两性离子的形式存在，其 总净电荷为零，这样的蛋白质颗粒在溶液中因为没 有相同电荷互相排斥的影响，容易结合成较大的聚 集体，所以溶解度最小，容易沉淀析出。 蛋白质的分离、提纯，常利用这一性质。 电泳 ? 带电颗粒在电场中可以向电荷相反的电极 移动，利用这一性质分离带电荷分子的实验 技术称为电泳。 醋酸纤维薄膜电泳分离 人血清蛋白 （3）蛋白质的变性（denaturation） ? 天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线 等或化学因素如有机溶剂等的影响时，其分子内部 原有的高度规律性结构发生变化，使蛋白质的理化 性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结 构不被破坏，这种现象称为变性。 引起变性的因素 化学因素：强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、 重金属盐、三氯醋酸、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇等。 物理因素；加热（70-100℃）、剧烈振荡或搅 拌、紫外线及X射线照射、超声波等。 不同蛋白质对各种因素的敏感程度是不同的。 蛋白质变性后首先失去其生物活性。如酶失去其 催化能力。 蛋白质生物学性质的改变是变性作用的最主要特 征。 变性的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引 起高级结构的解体。不涉及共价键的断裂，一级结 构保持完好。 蛋白质变性后，肽链松散，使反应基团（如-SH 、-S-S-键、酚羟基等）暴露，从而易被蛋白酶水解 消化，一般认为天然蛋白质在体内消化的第一步就 是蛋白质的变性。 烹调、煮熟的食物容易消化。 变性与复性 蛋白酶的作用和蛋白质的变性作用本质均为蛋白质结构的破坏。 但二者破坏的化学键不同，因而破坏的蛋白质结构层次也不同。 蛋白质变性的实例与应用 豆腐的制作 大豆蛋白质溶液加热加盐 尿蛋白的检验 加热法 重金属盐中毒急救 吃大量乳品或蛋清 煮熟的鸭子飞不了 生米煮成熟饭 （4）蛋白质的胶体性质 蛋白质在水中具有胶体颗粒的性质。 稳定的胶体系统需具备的条件： 1 质点大小在1-100nm之间； 2 质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀； 3 质点能与溶剂形成溶剂化层，使质点之间不易靠拢而聚集。 任何影响质点大小、电荷、水化层的因素都会导致沉淀反应。 （5）蛋白质的沉淀反应 盐析法 有机溶剂沉淀法 重金属盐沉