半胱氨酸脱硫酶突变体h104q-openrepositoryofnationalnatural.pdfVIP

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半胱氨酸脱硫酶突变体h104q-openrepositoryofnationalnatural

ISSN 1007-7626 中国生物化学与分子生物学报 http :/ /cjbmb. bjmu. edu. cn 2015 9 年 月 944 ~ 951 CN 11-3870 /Q Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology 31 (9): DOI :10. 13865 /j. cnki. cjbmb. 2015. 09. 08 半胱氨酸脱硫酶突变体H104Q ,E156Q ,D180G ,Q183E 和 K206A 通过改变对磷酸吡哆醛的结合影响酶活性 * , , , 张 婷 李 唐 赵 津 谭国强 ( , , 325035) 温州医科大学检验医学院生命科学学院 检验医学教育部重点实验室 浙江温州 摘要 大肠杆菌半胱氨酸脱硫酶(cysteine desulfurase ,IscS)是一类依赖磷酸吡哆醛 (pyridoxal phosphate ,PLP) . IscS L- , L- 的同质二聚体的酶 能催化游离底物 半胱氨酸脱硫 生成 丙氨酸和单质 . , , 7 硫 在此催化过程中 可形成与酶结合的半胱氨酸过硫化物中间物 并出现了 种具有不同特征性 . PLP , IscS PLP 吸收峰的中间反应物 为了研究 的结合及中间反应物的形成及累积 对 中与 结合相 , IscS (His104 ,Glu156 ,Asp180 ,Gln183 Lys206) 关 及 半胱氨酸活性口袋中特定氨基酸残基位点 和 , :1)IscS H104Q 、D180G 、Q183E 、K206A PLP 进行定点突变 结果发现 突变体 对 的结合能力具有不 , ,PLP

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