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半胱氨酸脱硫酶突变体h104q-openrepositoryofnationalnatural
ISSN 1007-7626 中国生物化学与分子生物学报 http :/ /cjbmb. bjmu. edu. cn 2015 9
年 月
944 ~ 951
CN 11-3870 /Q Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology 31 (9):
DOI :10. 13865 /j. cnki. cjbmb. 2015. 09. 08
半胱氨酸脱硫酶突变体H104Q ,E156Q ,D180G ,Q183E 和
K206A 通过改变对磷酸吡哆醛的结合影响酶活性
*
, , ,
张 婷 李 唐 赵 津 谭国强
( , , 325035)
温州医科大学检验医学院生命科学学院 检验医学教育部重点实验室 浙江温州
摘要 大肠杆菌半胱氨酸脱硫酶(cysteine desulfurase ,IscS)是一类依赖磷酸吡哆醛 (pyridoxal
phosphate ,PLP) . IscS L- , L-
的同质二聚体的酶 能催化游离底物 半胱氨酸脱硫 生成 丙氨酸和单质
. , , 7
硫 在此催化过程中 可形成与酶结合的半胱氨酸过硫化物中间物 并出现了 种具有不同特征性
. PLP , IscS PLP
吸收峰的中间反应物 为了研究 的结合及中间反应物的形成及累积 对 中与 结合相
, IscS (His104 ,Glu156 ,Asp180 ,Gln183 Lys206)
关 及 半胱氨酸活性口袋中特定氨基酸残基位点 和
, :1)IscS H104Q 、D180G 、Q183E 、K206A PLP
进行定点突变 结果发现 突变体 对 的结合能力具有不
, ,PLP
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