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蛋白质折叠的统计热力学基础-周培源应用数学研究中心-清华大学
第41 卷 第4 期 力 学 进 展 Vol. 41 No. 4
2011 年7 月25 日 ADVANCES IN MECHANICS July 25, 2011
蛋白质折叠的统计热力学基础
非共价作用的统计热力学原理
孙卫涛
清华大学周培源应用数学研究中心, 北京 100084
摘 要 蛋白质折叠是一个复杂的物理、化学和生物过程 涉及热力学、统计力学、高分子动力学等多个领域
的相关知识 单独从宏观或微观角度出发 试图建立蛋白折叠物理模型 都面临着巨大的困难 统计热力学方法
是研究蛋白质分子运动规律的重要途径 本文从溶液环境下蛋白质折叠的非共价作用出发 介绍了疏水作用、
氢键、静电力和范德华力的统计热力学机理 并探讨了这些作用力对蛋白质结构稳定性的影响 通过深入理解
微观结构相互作用与系统熵、焓、自由能之间关系 有助于我们发展蛋白质折叠的统计热力学理论 进而为蛋
白质结构宏观热力学研究提供重要的微观统计力学机理
关键词 蛋白质折叠 自由能 统计热力学
前 言 正是这些结构导致了 X 射线中的 α 和 β 散射图
蛋白质是由细胞内核糖体 (ribosome) 合成的 样. 此后不久, Linderstrom 和 Schellman 发现
链状氨基酸高分子聚合物 (也称为多肽链 (poly- 蛋白质内部的结构组织具有层次性, 并首次引入
peptide chain)), 是生命活动必不可少的物质基础. 了一级结构、二级结构、三级结构的名称. 一般认
蛋白质分子包含从几十个到上千个数量不等的氨 为, 蛋白质结构可以分为4 种组织层次 : 一级结
基酸单元 (称为残基 (residue)), 普通蛋白质分子由 构、二级结构、三级结构和四级结构. 一级结构指
数百个氨基酸串联组成. 自然界存在20 种氨基酸, 蛋白质多肽链的氨基酸序列. 二级结构是多肽链
不同种类氨基酸在蛋白质链上的排列顺序称为氨 局部折叠形成的稳定规则结构, 包括 α 螺旋 (he-
基酸序列 (sequence), 氨基酸序列决定了蛋白质之 lix) 、β 片层 (sheet) 和转角结构 (turn) 等. 二级结
间的差别. 构的生成与维持需要依靠不同氨基酸的 C==O 和
N—H 基团间的氢键作用. 三级结构指多个二级结
蛋白质通过多肽链折叠形成特殊的三维空间
构在空间中紧密排列所形成的三维结构. 蛋白质
分子结构, 并由此实现对应的生物功能, 这种空
的三级结构通常依靠疏水核心、双硫键、氢键等
间结构称为天然态结构 (native structure). 蛋白质
来稳定结构. 四级结构指不同蛋白质多肽链间相
天然态结构特征可以通过 X 射线散射 、核磁
互作用形成具有不同功能的复合物分子形态.
共振 (NMR)- 和低温电镜 (cryo-electron micros-
copy)- 等实验技术加以观测. Pauling 等 - 与天然态结构相对应的是去
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