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? ??? 蛋白质??? 一、什么是蛋白质???? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。??? 1. 蛋白质是生物体重要组成成分??? 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。??? 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。二、蛋白质研究的意义 ??? 蛋 白 质 的 分 子 组 成组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和少量S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。??? 2. 蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量=?? 每克样品含氮克数× 6.25×100??? 3. 氨基酸??? 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：??? (1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸??? (2).? 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。几种特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸），半胱氨酸（二硫键），甘氨酸（最简单的），苯丙氨酸（芳香氨基酸），组氨酸（杂环），丝氨酸（中性），蛋氨酸（即甲硫氨酸，含S）人体所需的八种必需氨基酸：缬亮苯色，赖异蛋苏??? 谐音记“雪亮本色，乃以丹书”???????? 赖氨酸(Lys)??? 缬氨酸(Val)??? 蛋氨酸(Met)???????? 色氨酸(Try)??? 亮氨酸(Leu)??? 异亮氨酸(Ile)???????? 苏氨酸(Thr)??? 苯丙氨酸(Phe)三. 氨基酸的重要理化性质??? 1. 氨基酸的光学性质|：旋光性，紫外吸收。构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。??? 2. 两性解离及等电点：氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(解离过程见课本)。应用：分离制备氨基酸。??? 氨基酸等电点的计算:??? 一氨基一羧基AA的等电点计算：pI=0.5(pK′1 + pK′2)??? 一氨基二羧基AA的等电点计算：pI=0.5(pK′1 + pK′2)??? 二氨基一羧基AA的等电点计算：pI=0.5(pK′2 + pK′3)??? 四. 肽：蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子??? 肽键：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键??? 多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构??? 多肽链两端，N 末端：多肽链中有自由氨基一端；C 末端：多肽链中有自由羧基一端??? 五. 蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键：氢键??????????? 主链构象的分子模型：-螺旋 、-折叠 、-转角 、无规卷曲注：超二级结构，指在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域??? 结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der