第二章 酶HCH的课件.ppt

第二章 酶;咀嚼馒头时为什么有甜味? ;N2＋3H2;酶是什么？;我们生活中的酶;我们生活中的酶; 毕希纳（德国）把从活细胞研磨后得到的提取液加入葡萄糖，一段时间后糖液变成了酒。这一结果跟糖液中含有活酵母细胞是一样的。他把这一物质称为酿酶。; 1917年，萨姆纳（美国）开始尝试从刀豆种子中提取纯酶， 1926年获得成功，并证明脲酶的结晶体是一种蛋白质。; 1930年，诺斯谱（美国）等科学家相继证明胃蛋白酶、胰蛋白质酶和糜蛋白质的结晶体是蛋白质。; 20世纪80年代，奥特曼（美国）和切赫发现了某些物质（由20%蛋白质和80%RNA组成）具有催化作用，如除去蛋白质，留下的RNA仍具有催化活性。;1783年;㈠ 酶的化学本质和组成; 2. 酶的组成 ;3. 常见的几种酶类 ① 同工酶 存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶。 ;乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体， 在体内共有五种分子形式， 即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3（H2M2），LDH4（HM3）和LDH5（M4）。;心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。 在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖无氧酵解的进行。;乳酸脱氢酶同工酶的不同生理功能;心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化; 核酶又称RNA催化剂，是一类具有生物催化活性的RNA。 功能：切割和剪接RNA。 底物：RNA分子。 作用特点：切割效率低，易被RNase（RNA水解酶）破坏。;模拟酶 又称人工酶或模型酶，是根据酶的催化功能，用有机化学、生物化学等方法合成具有催化功能的非蛋白质分子或蛋白质分子。 ;酶的改造和模拟 ;人工模拟酶?-benzyme;抗体酶(Abzyme) 抗体酶是人工酶的一种，本质上是一种具有催化能力的抗体。 抗体酶除了具有传统酶所具有的特性外，还可以利用免疫学技术催化一些天然酶不能催化的反应。与天然酶相比，抗体酶的催化性能更具有高度的专一性和稳定性。因为作为催化分子的抗体酶，蛋白质性质更持久，与底物的识别位点更多。 ; 抗体酶的意义：利用抗体酶专一性地破坏病毒蛋白质以及清除体内“垃圾”如血管凝快等。还可用于可卡因吸毒患者的治疗和减轻癌症治疗的副作用。;⑵ 酶催化作用的特点;例如：过氧化氢分解反应 2H2O2 2H2O +O2 无催化剂 75312 J（18000 cal） 过氧化氢酶 ? 8368 J （2000 cal ） ;1、反应过程： ;;◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。; 向反应体系供能或 降低反应的活化能 ;2. 酶催化的专一性 ; 绝对专一性和相对专一性;立体异构专一性和几何异构专一性;酶作用专一性机理; 锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。 ;诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。;㈢ 酶的活力测定;㈢ 酶的活力测定;;酶的活力单位 酶的活力单位（酶单位U ） 在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g或U/ml） 1961年国际酶学委员会（国际单位U） 在最适反应条件下（25℃，最适pH，最适底物浓度和最适缓冲液离子强度等），1min内，将1微摩尔（μmol）底物转化为产物所需的酶量,定为一个酶活力单位。 （1U＝1μmol／min）。 ;1972年Katal（简称Kat）单位： 最适反应条件下，1s可使1mol底物转化成产物所需的酶量。 ;③比活力 ;2. 酶活力的测定方法;酶的提取、分离纯化技术路线;;;