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2018-01-18 发布于浙江
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毒理学相关资料,第五章内容参考文献4

Free Radical Biology Medicine, Vol. 24, Nos. 7/8, pp. 1324–1330, 1998 Copyright © 1998 Elsevier Science Inc. Printed in the USA. All rights reserved 0891-5849/98 $19.00 .00 PII S0891-5849(97)00463-2 Original Contribution PRODUCTION OF REACTIVE OXYGEN SPECIES BY MICROSOMES ENRICHED IN SPECIFIC HUMAN CYTOCHROME P450 ENZYMES SUSANA PUNTARULO * and ARTHUR I. CEDERBAUM† *Physical Chemistry, School of Pharmacy and Biochemistry, University of Buenos Aires, Argentina, and †Department of Biochemistry, Mount Sinai School of Medicine, New York, NY, USA (Received 25 August 1997; Revised 26 November 1997; Accepted 16 December 1997) Abstract—Few studies have evaluated the production of reactive oxygen intermediates by human microsomes, especially the inﬂuence of the speciﬁc form of cytochrome P450. Experiments were carried out to evaluate the ability of CYP1A1, 1A2, 2B6, and 3A4 to consume NADPH, reduce iron, and catalyze production of reactive oxygen species. Microsomes enriched in each of these CYPs were obtained from commercial lymphoblast cells that had been transfected with cDNA encoding the speciﬁc human CYP. On a per nanomole cytochrome P450 basis, CYP3A4 was the most active P450 evaluated in catalyzing NADPH oxi