国际合作与交流经费使用说明.DOCVIP

“生物化学”课程教学大纲 一、课程的性质、目的与任务 生物化学是兰州大学化学化工院化学专业的专业基础课。设置该课程的目的，要使学生从分子水平了解生命现象的化学本质，了解生物体的组成、结构、性质、功能及代谢。通过本课程学习，使学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本方法，为从事化学及其相关的科学研究奠定良好的基础。 二、教学的基本要求 本课程分为理论教学与实验教学两大部分。理论教学要求学生掌握生物体的基本化学组成及这些组成的性质，掌握生物体内的主要代谢途径，及主要代谢调控方式，实验教学由大学化学实验教学中心负责。 三、教学进度安排表 章序 时数 习题时数 共计时数 一 2 0 2 二 1 0 1 三 6 2 8 四 6 2 8 五 4 0 4 六 3 0 3 七 12 4 16 八 2 0 2 共计 36 8 44 四、教学的基本内容 第1章 绪论 1.1 生物化学的概念 1.2 生物化学的发展简史 1.3 生命现象中的化学问题与现代化学发展的关系 1.4 生物化学的应用和发展前景 1.5 怎样学习生物化学 1.6 生物分子的相互作用 1.7 生物体内的水 第2章 细胞和生物膜 2.1 细胞是生物体的基本结构单元 2.1.1 细胞的分类和结构 2.1.2 细胞是生物分子发生化学变化的场所 2.2 生物膜 2.2.1 生物膜的化学组成：膜脂的种类和膜脂双分子层；膜蛋白（整合蛋白和外周蛋白）；糖类。 生物膜的结构：流动膜镶嵌模型及其发展 2.2.2 生物膜的功能 一、信息传递：第二信使的概念 二、物质运输：被动运输和主动运输 三、能量转换 四、识别功能 2.2.3 生物膜的模拟—人工膜 本章重点：讲授生物膜的结构与功能 第3章 蛋白质化学 3.1 蛋白质的概念、生物学意义和化学组成 3.2 氨基酸 3.2.1 氨基酸的结构和分类 蛋白质氨基酸和非蛋白氨基酸, 氨基酸的一般结构特点及其分类 20种基本氨基酸的结构特点 分类：疏水R基氨基酸、极性不带电荷R氨基酸、带负电荷（酸性）R氨基酸、带正电荷（碱性）R基氨基酸。 3.2.2 氨基酸的解离性质 3.2.3 几种重要的不常见的氨基酸 3.2.4 氨基酸的化学性质 3.2.5 氨基酸的化学合成 3.3 多肽 3.3.1 肽的基本概念和性质 3.3.2 天然存在的重要寡肽 3.4 蛋白质 3.4.1 蛋白质的分类和性质 分类： 按分子形状分类, 按组成和溶解度分类, 按功能分类 性质： 一、蛋白质的两性解离、等电点和电泳 二、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀：盐析和盐溶 三、蛋白质的变性与复性：变性作用的概念，变性的原因、机理及其应用 四、蛋白质的紫外吸收 五、蛋白质的呈色反应 3.4.2 蛋白质的分离提纯及应用 蛋白质分离提纯的一般原则, 蛋白质的分子量测定 3.5 蛋白质的结构 3.5.1 蛋白质的一级结构 一级结构的含义和重要性, 测定一级结构的基本原理和方法 3.5.2 蛋白质的三维结构 一、概念 二、种类：α-螺旋、β-折叠片（平行和反平行）、β-转角和无规则卷曲 三、超二级结构和结构域：概念，实例 四、蛋白质的三级结构：概念、特点、举例（如肌红蛋白） 五、蛋白质的四级结构：亚基，四级结构的概念，实例（如血红蛋白） 3.5.3 蛋白质结构与功能关系 一、一级结构与功能关系, 一级结构的种属差异与分子进化, 一级结构的变异与分子病 二、三维结构与功能的关系：举例说明 3.6 多肽的化学合成 本章重点：讲授蛋白质的分子结构、重要性质、结构与功能的关系，明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。 第4章 酶 4.1 酶的概述 一、酶的概念：活细胞产生的有催化活性的蛋白质；还发现有催化活性的核糖核酸（Ribozyme） 二、酶的催化特点：高效性、专一性，受调控、作用条件温和 三、酶的底物专一性：绝对专一性，基因和键专一性，立体专一性 四、酶的组成 1、单纯蛋白质酶和结合蛋白质酶；全酶=脱辅基酶蛋白+辅因子（辅酶、辅基和金属离子） 2、单体酶、寡聚酶和多酶体系 4.2 酶的命名与分类: 一、酶的命名：习惯命名法；系统命名法 二、酶的分类：氧化-还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类 4.3 酶的作用机理 一、酶的活性中心：催化部位、结合部位、必需基团 二、酶与底物分子的结合；中间产物学说；锁-钥学说：诱导契合学说；过渡态中间物 三、分子活化能与降低酶促反应活化能有关的因素：邻近和定向效应；共价催化；酸碱催化；举例说明酶的催化机理 四、丝氨酸蛋白酶水解机制 4.4 影响酶促反应速度的因素 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 米氏方程：假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和作图法 二、酶浓度对酶促反应速度的影