第12章 生物代谢与调节物质.ppt

第十二章 生物代谢与调节物质;1.掌握酶的概念、作用特点及影响酶促反应速度的各种因素； 2.熟悉酶的化学结构，维生素与辅酶的关系、酶结构与活性的关系； 3.了解酶的命名、分类原则及应用。;（一) 、发展史; 酶是生物细胞产生的、具有催化功能的生物催化剂。 ;系统名：包括所有底物的名称和反应类型，水可省略。;酶的编号;(5).异构酶：酶催化各种同分异构体的相互转化;（四）、据酶蛋白结构特征分类;第二节 酶的化学本质;二、 酶的组成;第三节 酶的催化特性;二、 酶催化特性;用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。;专一性;第四节 酶的结构和功能;Asp;;二、酶的别构中心;调节物与酶分子中的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，此效应称为酶的??别构效应”。;酶原：没有活性的酶的前体。;分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。;五、 共价修饰酶;第五节 酶的催化机制;[举例] 2H2O2 →2H2O + O 2 无催化剂 活化能为 75348J/mol Pt 48976 J/mol 过氧化氢酶 8372 J/mol;二、 中间产物学说;三、诱导契合学说;;四、?酶作用高效性的机理; 定义： 酶促反应动力学是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影响;一 酶浓度对酶促反应速度的影响; 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，为一级反应。 底物浓度增大与速度的增加不成正比,为混合级反应. 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 ;1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 ;米氏方程 ;米氏常数Km的意义; 米氏常数的测定; 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax ;酶的Km在实际应用中的意义;从米氏方程中求得： 当反应速度达到最大反应速度的90%，则;三 pH 的影响;pH;三 温度的影响;高温两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快；2.温度升高，酶热变性速度加快。;五 激活剂对酶作用的影响;金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br 有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：EDTA - 这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用;一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用； 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。 ;六 抑制剂对酶活性的影响;抑制剂类型和特点 ; 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。 ;1、非专一性不可逆抑制剂;2、专一性不可逆抑制剂 ;（二） 可逆抑制 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类;1 竞争性抑制;;竞争性抑制作用特点：;2 非竞争性抑制;;非竞争性抑制特点： 1）、抑制剂与底物结构不相似，抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。 2）、非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。; 3、反竞争性抑制作用酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。;反竞争性抑制特点： 1）抑制剂与酶和底物的复合物结合。 2）底物浓度增加，抑制作用加强。;练习题;三、选择题1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：( )A、形变底物与酶产生不可逆结合　　 B、酶与未形变底物形成复合物　　C、酶的活性部位为底物所饱和　　 D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合2、米氏常数Km是一个用来度量( )A、酶和底物亲和力大小的常数　　 B、酶促反应速度大小的常数　　 C、酶被底物饱和程度的常数　　 D