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过表达磷脂酶d3影响成肌细胞中akt磷酸化水平
生 物 工 程 学 报 Chin J Biotech 2009, October 25; 25(10): 1524-1531
Chinese Journal of Biotechnology ISSN 1000-3061
cjb@ © 2009 Institute of Microbiology, CAS CSM, All rights reserved
医学与免疫生物技术
D3 Akt
1 1 1 1 2 1
张军林 , 陈帅 , 张淑金 , 卢智娟 , 杨和平 , 王华岩
1 , 712100
2 , 712100
: 磷脂酶D(PLD)催化卵磷脂(Phosphatidylcholine, PC)水解产生胆碱(Choline)和磷脂酸(Phosphatidic acid, PA), 其
代谢产物参与调控细胞内许多生理和生化过程。在过表达磷脂酶 D3 (PLD3) 的成肌细胞(C2C12 细胞) 中, 研究了 PLD3
对胰岛素刺激后Akt 通路激活的影响。研究结果表明, PLD3 过表达细胞的Akt 磷酸化水平比对照组低, 并且不受胰岛
素浓度变化的调控。虽然PLD3 过表达细胞中Akt 磷酸化水平随胰岛素刺激时间的延长而有所增加, 但磷酸化总水平比
对照组低。磷脂酶 D 抑制剂丁-1 醇能够抑制对照组胰岛素刺激下Akt 磷酸化, 却不能抑制PLD3 过表达细胞的Akt 磷
酸化, 并且PLD3 过表达细胞Akt 磷酸化水平比对照组高 6 倍。用磷脂酸(PA)做刺激时, 对照组的Akt 磷酸化明显增加,
而PLD3 过表达细胞株的Akt 磷酸化没有显著变化; 用PA 和胰岛素同时刺激时, PLD3 过表达株和对照组的Akt 磷酸化
均比PA 单独刺激时降低。这说明PLD3 的过表达抑制成肌细胞内胰岛素信号的传导。
: 磷脂酶 D3, Akt, 胰岛素, C2C12 细胞
Over-expression of phospholipase D3 inhibits Akt
phosphorylation in C2C12 myoblasts
1 1 1 1 2 1
Junlin Zhang , Shuai Chen , Shujin Zhang , Zhijuan Lu , Heping Yang , and Huayan Wang
1 Shaanxi Center of Stem Cell Engineering and Technology, Shaanxi Key Laboratory of Molecular Biology for Agriculture, College of Veterinary
Medicine, Northwest AF University , Yangling 712100, China
2 Yangling Vocational
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