酶 全部.ppt

举例：天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase) （1）非专一性不可逆抑制剂 ①有机磷化合物 ②有机砷、汞化合物 与巯基作用，抑制含巯基的酶。 ③氰化物、CO ④重金属 银、铜、铅、汞等盐类 ⑤烷化剂 主要是含卤素的化合物 ⑥PC （2）专一性不可逆抑制剂 ① Ks 型 　（根据S结构设计）具底物类似结构，可与酶结合，带活泼化学基团，能修饰酶分子中的必需基团反应 主要取决于Ks 之比 ②Kcat 　此类抑制物不但和S相似。且本身亦变酶，具有潜伏的反应基团，在酶对其修饰时活化，作用于酶的活性部位，使酶不可逆失活，亦称自杀性底物 （四）pH的影响 大部分酶的pH-酶活曲线是钟形曲线 在一定的pH值活力最高，称最适pH。 （五）温度的影响 酶活随温度变化的曲线是钟形曲线， 有一个最高点，即最适温度 （六）激活剂的影响 凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。大部分激活剂是离子或简单有机化合物。按照分子大小，可分为三类： 1.无机离子 金属离子：K+ Na+ Ca2+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ 阴离子： Br- Cl- I- CN- PO34- 2.中等大小有机分子：还原剂、EDTA 3.蛋白质 四、多底物反应机制 （一）序列反应 1.有序反应 特点 ①两种S结合有序，产物释放有序 ②反应形成三元复合物（AEB） ③ A和B的产物Q竞争结合酶，但底物AB无竞争 不讲 2.随机反应 特点： 底物AB结合酶随机进行，且一个底物与酶结合后仍可与另一底物结合 产物的释放也是随机的 形成的三元中间复合物是限速步骤 (二)乒乓机制 特点： ①A和酶的反应产物是在酶同第二个底物B之前释放出来 ②酶受到修饰 ③A和Q与自由酶竞争结合，BP竞争修饰酶，B、P，A、Q无竞争关系 ④形成4个中间二元产物，无三元产物形成 五、酶催化反应机制举例 1.丝氨酸蛋白酶族 第五节　酶的调节 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。 限速酶 / 关键酶(rate-limiting enzyme / key enzyme) 1.催化非可逆反应 特点 2.催化效率低 3.受激素或代谢物的调节 4.常是在整条途径中催化初始反应的酶 5.活性的改变可影响整个反应体系的速度和方向 调节方式： 调节酶的活性(快) 调节酶的数量(慢) 一、酶活性的调节 （一）别构(变构)调节 　1.定义：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进行改变酶的活性状态，称为别构调节。 　别构酶：具有别构作用的酶 别构剂：能使酶发生别构作用的物质 2.　分类： 相同（均为底物）：同促效应（homotropic effect） 不同（效应调节物）：异促效应（heterotropic effect） 根据配体结合后对后继配体的影响 根据配体性质 正协同效应（positive cooperative effect） 负协同效应（negative cooperative effect） 　当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。 3 判断 用饱和比值Rs（CI：协同指数）来表示： Rs＝　　　　　　　　　　　　　＝81 1/n n:代表协同系数（Hill系数） 正协同效应:n1 RS81 负协同效应:n1 RS 81 位点被90%饱和时的底物浓度 位点被10%饱和时的底物浓度 4.别构酶的特点★　 （1）一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位，即活性中心和别构中心 （2）具有别构效应。指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 动力学 （3） K型效应物与V型效应物　[S]0.5 K0.5 （4）脱敏作用 别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具  有别构效应，动力学曲线为Ｓ形。 变构激活 变构抑制 变构酶的Ｓ形曲线 [S] V 无变构效应剂 5.别构模型★ ★ （1）协同模型 （对称模型、齐变、WMC模型） 1965年由Monod、Wyman和Changeux提出。 S S S S S S S S S S T状态（对称亚基） R状态（对称亚基） S S S S 对称亚基 对称亚基 齐步变化 要点： ①亚基组成数目确定，地位相同，对称 ②每个亚基只有一个结合位点 ③每种亚基有两种状态，无杂合状态 ④变构后对称不变 （2）序变模型 　（KNF模型） 1966年由Koshland、Nemethy和Filmer提出。 S S S S S S S S S S S