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一 蛋白质的结构与功能 　　1.蛋白质的含氮量平均为16%. 　　2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 　　3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 　　4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 　　5.一级结构的主要化学键是肽键。 　　6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 　　7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 　　8.溶液pHpI时蛋白质带负电，溶液pHPI时蛋白质带正电。 p 　　9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 　　二核酸的结构和功能 　　1. RNA和DNA水解后的产物。 　　2.核苷酸是核酸的基本单位。 　　3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。 　　4. DNA的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。A与T，C与G. 　　5. Tm为熔点，与碱基组成有关 　　6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。 　　7.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。 　　三 酶 　　1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 　　2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。 　　3.B族维生素与辅酶对应关系。 　　4. Km含义 　　5.竞争性抑制特点。 　　四 糖代谢 　　1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸 　　2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。 　　3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。 　　4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 　　5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/L. 6.肾糖域概念及数值。 　　五 氧化磷酸化 　　1. ATP是体内能量的直接供应者。 　　2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。 　　3.线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 　　4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为：b cl c aa3. 　　5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。 　　六 脂肪代谢 　　1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。 　　2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A和NADPH. 　　3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。 　　4.酮体生成的限速酶是HMG-CoA（羟甲基戊二酰辅酶A）合成酶。 　　5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA转硫酶。 　　6.肝内生酮肝外用。 　　七 磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白 　　1.磷脂的合成部位在内质网，合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。 　　2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH. 　　3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。 　　4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成，胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。 　　5.胆固醇的转化：①转化为胆汁酸；②转化为类固酮激素；③转化为维生素D3. 　　八 氨基酸代谢 　　1.人体内有8种必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。 　　2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 　　3.氨基酸的脱氨基方式包括：①氧化脱氨基；②转氨基作用；③联合脱氨基作用。 　　4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。 　　5.氨的来源：①脱氨基作用；②肠道产氨；③肾脏泌氨。 　　6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。 　　7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。 　　8.谷氨酸脱羧生成GABA；组氨酸脱羧生成组胺。 　　9.一碳单位来源：丝、甘、组、色氨酸。FH4为其载体。一碳单位参与碱基的合成。 　　10. SAM是体内甲基的活性供体。 　　11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。 　　九 遗传信息的传递 　　1.DNA的复制是半保留复制。 　　2.新链生成方向是从5′→3′。 　　3.反转录合成的DNA链称为互补DNA（cDNA）。 　　4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。 　　5.转录是一种不对称性转录。 　　6.模板链并非永远在一条单链上。 　　7. RNA的合成方向也是从5′→3′。 　　8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子；②5′末端加“帽”；③3′末端加“尾”；④碱基修饰。 　　9.tRNA加工过程包括：①剪切；②3′末端加 CCA-OH；③碱基修饰。 　　10.起始密码子：AUG；终止密码子：UAA、UAG、UGA. 11.t