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2、 成酰氯反应 P138 这个反应可使氨基酸的羧基活化，使它容易与另一氨基酸的氨基结合，用于多肽人工合成。 3、 脱羧基反应（下册） （三） α-氨基和α-羧基共同参加的反应 α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应生成紫色化合物。反应生成的化合物的颜色深浅程度以及CO2生成量，均可作为氨基酸定量分析依据。 用途：常用于氨基酸的定性或定量检测。 α-氨基和α-羧基共同参加的反应 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质 1.?与茚三酮的反应 水合茚三酮 （四） 侧链R基参加的反应 Pauly反应，可用于检测酪氨酸。 其中有些反应是蛋白质化学修饰的基础。 半胱氨酸侧链上的巯基（--SH），反应性能很高，在微碱性pH下，--SH基发生解离形成硫醇阴离子（--CH2—S-）。并可进一步与烷化剂反应生成稳定的烷基衍生物： 与乙撑亚胺反应 可用于序列测定(为胰蛋白酶提供了一个新位点)。 也可用来保护肽链上的—SH基，以防止被重新氧化为二硫基。 胱氨酸中的二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可打开二硫键。如过甲酸和巯基化合物 (2) 按侧链R基的极性 （1）非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Met、Pro、Phe、Trp （2）不带电荷极性R基氨基酸： Gly、 Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys （3）带正电荷的R基氨基酸：Lys、Arg、 His （4）带负电荷的R基氨基酸： Asp、Glu 氨基酸的简写符号 名 称 三字母符号 单字母符号 名 称 三字母符号 单字母符号 丙氨酸（alanine） Ala A 亮氨酸（leucine） Leu L 精氨酸（arginine） Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K 天冬酰胺（asparagine） Asn N 甲硫氨酸（methionine） Met M 天冬氨酸（aspartic acid） Asp D 笨丙氨酸（phenylalanine） Phe F 半胱氨酸（cysteine） Cys C 脯氨酸（proline） Pro P 谷氨酰胺（glutanine） Gln Q 丝氨酸（serine） Ser S 谷氨酸（glutamic acid） Glu E 苏氨酸（threonine） Thr T 甘氨酸（Glycine） Gly G 色氨酸（tryptophan） Trp W 组氨酸（histidine） His H 酪氨酸（tyrosine） Tyr Y 异亮氨酸（isoleucine） Ile I 颉氨酸（valine） Val V （二）不常见的蛋白质氨基酸 蛋白质中重要的稀有氨基酸 存在于结缔组织的胶原蛋白中 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等。 H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH ?-丙氨酸 ?-氨基丁酸 除了参与蛋白质组成的20-30种氨基酸外，还有150多种其他氨基酸。 大多是 L型α-氨基酸的衍生物，也有些是β-、γ-或δ-氨基酸，或D型氨基酸。 ? （三）非蛋白质氨基酸 作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala 作为一些重要代谢物的前体或中间体:?-丙氨酸、鸟氨酸、胍氨酸 (尿素循环) 作为神经传导的化学物质：?-氨基丁酸 有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸） 调节生长作用 杀虫防御作用 非蛋白氨基酸存在的意义： 根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 根据营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸（人体有八种必须氨基酸） Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 一 家 写 两 三 本 书 来 氨基酸的其它分类 “一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸） （一）氨基酸的两性离子形式 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 H2N—Cα—H COOH R +H3N—Cα—H COO- R 不带电形式 两性离子形式 三、 氨基酸的酸碱化学 氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。 As an