第三章生物化学课件酶与辅酶.ppt

第三章 酶与辅酶 概述 酶 发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50) 酶及生物催化剂概念的发展 酶的组成 特点 反应加快达到平衡，但不能改变反应的K. 1.酶催化反应的条件温和 很多因素都能导致酶失活，所以酶反应都在常温、常压、中性酸碱度条件下进行。 2.高效性 人消化道中如果没有酶… 3.专一性 4.酶活性的可调控性 自动调控酶活性的系统——种类繁多，协调有序 最大特点——专一性 2 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求 类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 绝对专一性和相对专一性 消化道内几种蛋白酶的专一性 消化道蛋白酶作用的专一性 三、酶的分类及命名 1. 酶的分类（根据催化反应类型） 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (4) 裂解酶 Lyase（逆反应时，也叫裂合酶） 裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 核酸酶（催化核酸） Ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 2. 酶的命名 P56 (1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名； 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。（木瓜蛋白酶，皱胃酶） (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 第2节 酶的作用机理 一 酶的活性中心 fold 催化部位 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 牛胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶的活性中心 二 酶与底物分子的结合 1.酶催化作用与反应活化能关系 中间产（络合）物学说 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂） 酶作用专一性机理 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 三、 酶高效催化的因素 (1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化