[生物学]3蛋白质III.pptVIP

结缔组织中的胶原蛋白 组织中的胶原蛋白 胶原蛋白的要点： 1.胶原的组织分布和类型 2.胶原的氨基酸组成 3.胶原蛋白的结构 4.稳定胶原蛋白结构的作用力 稳定胶原三股螺旋的作用力： 层间的范德华作用力； 螺旋链间氢键； 链间的共价交联 赖氨酸间的交联 吡啶啉结构。 （三）弹性蛋白 （四）肌球蛋白 肌动蛋白结构 END! * * * 第三章 蛋白质的三维结构 蛋白质的一级结构不具有功能，只有形成正确的结构才具有功能。二级结构以上的结构叫高级结构，由于高级结构是指各原子或基团在空间上的分布，所以又叫空间结构，或三维结构。 一、蛋白质的二级结构 作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA （一）维持蛋白质空间构象的作用力 H2NC(:NH)NH2 HCl 维持空间构象的作用力 β折叠 （二）影响蛋白折叠的因素 1.二面角的转动 2.非键合原子之间的最小接触距离 3.侧链基团的空间位阻、电荷性质、 基团间的相互作用等 两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转 两面角 肽链中的肽平面 非键合原子最小接触距离 ? ? ? C ? N ? O ? H C ? ?0.320 (0.300) ?0.290 (0.280) ?0.280 (0.270) ?0.240 (0.220) ? N ? ?0.270 (0.260) ?0.270 (0.260) ?0.240 (0.220) ? O ? ? ? ? ? ?0.270 (0.260) ?0.240 (0.220) ? H ? ? ? ? ? ? ? ?0.200 (0.190) ? Ramachandran Plot Ramachandran Plot 二、典型的二级结构 肽平面的相叠形成α螺旋 LinusCarl Pauling1901-1994 1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月） 1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学 1930年，去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与 Astbury的Keratin蛋白测定得到的5.1A不符。此后花了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论 1949年，人造丝X-ray数据发表，他看到了5.4A的周期 1950年， α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型 1954年，Nobel化学奖 1963年，Nobel和平奖 70年代，提倡Vitamin C治百病 Pauling的生涯 　 共价键理论的创始人， 还运用X射线衍射方法研究蛋白质的结构，著名的a-螺旋就是他提出的。他的著作有《量 子力学导论》(Introduction to Quantum Mechanics, 1935)和《化学键的本质》(The Nature of the Chemical Bond, 1939)。 鲍林还于1962年获得诺贝尔和平奖，原因是推 动核裁军进程。 (美) L.鲍林Linus Carl Pauling 1.α螺旋 氢键取向与主轴基本平行 右旋，3.6个氨基酸一个周期，螺距0.54 nm 第n个AA(NH)与第n-4个 AA(CO)形成氢键，环内原子数13。 1.α- 螺旋的结构特征： Φ= -57o ;ψ=-47o ; 3.613-螺旋 螺距=5.4?；每个氨基酸上升1.5 ?,直径=5 ? 2. α- 螺旋的偶极矩和帽化 3. α- 螺旋的手性 α- 螺旋都是右手的，其旋光性是α- 碳原子的不对称性与α- 螺旋的构象不对称性的结合。 4.影响α- 螺旋的形成的因素： pH 的影响 ? 一级结构与二级结构的关系（空间位阻，电荷效应，特殊结构，如脯氨酸）。 反平行β折叠 反平行β折叠 2. β折叠 平行β折叠 平行β折叠 Φ= —139o ;ψ=＋135o （反平行折叠） 主要存在于球状蛋白和纤维蛋白中 Φ= —119o ;ψ=＋113o （平行折叠） 主要存在于球状蛋白