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蛋白质的结构图
α-螺旋结构特点 肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状 一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。 每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基(第n+4个)的酰胺氮形成氢键。 在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 螺旋的半径为0.23nm。 β-折叠(β-sheet)结构特点 主链呈锯齿状; 维持力:氢键。由一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢形成。 α-碳原子位于折叠线上;且与其相连的侧链都垂直于折叠平面,并交替的从平面上下两侧伸出。 氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。 * * 蛋白质的 α- 螺旋结构 β 蛋白质的四种二级结构 蛋白质的三级结构
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