食品化学课件5-第5章 节 _蛋白质.ppt

第5章 蛋白质 （Proteins） ;5.1 概 述 5.2 食品中的氨基酸 5.3 蛋白质的结构 5.4 蛋白质的变性 5.5 蛋白质的功能性质 5.6 食品蛋白质在加工和贮藏中的变化 5.7 蛋白质的改性 5.8 食品中的常见蛋白质与食源性生物活性肽 5.9 本章小结与思考题 ;知识点;蛋白质的变性 蛋白质的功能性质;5.1.1 食品中蛋白质的定义及化学组成 5.1.2 食品中蛋白质特性及分类 ? ;5.2.1 食品中氨基酸的组成、结构与分类 5.2.2 食品中氨基酸的物理性质 5.2.3 食品中氨基酸的化学性质 ? ;5.2.1 食品中氨基酸的组成、结构与分类 ;食品中氨基酸的分类;食品中的氨基酸;根据氨基酸对人体的重要性 必需氨基酸：赖、缬、苯丙、蛋、色、苏、亮、 异亮氨酸8种，组氨酸对婴儿是必需的。 非必需氨基酸：甘氨酸、丙氨酸等。 限制性氨基酸 ;氨基酸的色泽和状态 氨基酸的熔点 氨基酸的溶解度与疏水性 氨基酸的紫外吸收特性;氨基酸的疏水性; 表5-1 氨基酸侧链的疏水性 （乙醇→水，kJ/mol）;氨基酸的紫外吸收特性;回本节 ;氨基酸的酸碱性质 氨基酸的化学反应性 ;氨基酸的酸碱性质;在中性pH范围，α-氨基和α-羧基都处在离子化状态，此时氨基酸分子是偶极离子或两性离子。偶极离子以电中性状态（净电荷为零）存在时的pH被称为等电点pI。 当两性离子被酸滴定时，-COO－基变成质子化，当-COO－和-COOH的浓度相等时的pH被称为pKa1（即离解常数Ka1的负对数）。 类似地，当两性离子被碱滴定时，-NH3＋变成去质子化，当-NH3＋和-NH2浓度相等时的pH被称为pKa2。;估算等电点 侧链不带电荷基团氨基酸：pI=(pKa1+pKa2)/2 例：pI(蛋氨酸)=(2.28+9.21)/2=5.75 酸性氨基酸： pI=(pKa1 + pKa3)/2 例：pI(谷氨酸)=(2.19+4.25)/2=3.22 碱性氨基酸： pI=(pKa2+ pKa3)/2 例：pI(赖氨酸)=(8.95+10.53)/2=9.74;氨基酸的化学反应性;氨基酸的氨基反应;氨基酸的氨基反应 ;氨基酸的氨基反应;氨基酸的氨基反应;5.3.1 蛋白质的结构水平 5.3.2 稳定蛋白质结构的作用力 5.3.3 蛋白质构象的稳定性和适应性; 一个由多肽链折叠成的三维结构是十分复杂的，蛋白质的天然构象是一种热力学状态，在此状态下各种有利的相互作用达到最大，于是蛋白质分子的整个自由能具有最低值。;构型： 在立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。 构象： 当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为不同的构象。 ;蛋白质的结构水平;蛋白质的一级结构;肽键结构、肽单位;多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成;蛋白质的一级结构：肽单位结构特征;蛋白质的二级结构;α-螺旋结构;胶原螺旋;β-折叠片结构;图5-5 蛋白质二级结构;蛋白质三级结构;蛋白质四级结构; 当一个蛋白质分子含有高于30％的疏水性氨基酸残基时，它在物理上已不可能形成一种能将所有的非极性残基埋藏在内部的结构。因此，在表面存在疏水性小区的可能性就很大，在相邻单体的小区之间的相互能导致形成二聚体、三聚体等。;图5-7 血红蛋白的四级结构;从一级结构到四级结构（血红蛋白）;空间作用力 范德华相互作用 氢键 静电相互作用力 疏水作用力 二硫键 配位键;空间作用力;范德华相互作用;氢键;静电相互作用力;疏水作用力;二硫键;配位键;决定蛋白质二级、三级结构的键和相互作用;多肽链的构象熵(conformational entropy)主要作用是使蛋白质的天然结构（折叠成为紧密的状态 ）失去稳定性。 蛋白质分子并非是刚性分子；相反，它们是高度柔性分子，蛋白质分子的天然状态属于介稳定状态。;5.4.1 蛋白质变性的热力学和动力学 5.4.2 蛋白质变性的物理因素 5.4.3 蛋白质变性的化学因素 ? ;5.4 蛋白质的变性;变性后蛋白质的特性; 在动力学方面，蛋白质变性是一级反应。 ;加热 冷冻 机械处理 静高压 电磁辐射 界面作用;加热; T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水键上升，构象熵增加（多肽链热动能的增加极大地促进了多肽链的展开）。;氨基酸的组成影响着蛋白质的热稳定性。 含有较高比例疏水性氨基酸残基的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更为稳定，但其原因还不清楚。含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白质