生物化学第三篇 章 蛋白质化学.pptxVIP

第三章 蛋白质化学;什么是蛋白质; 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机 分子，占人体干重的45%。;Proteins play crucial roles in virtually all biological processes;蛋白质化学; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;三、蛋白质的基本结构单位-氨基酸;组成蛋白质的20种氨基酸，除甘氨酸外，其余氨基酸的α碳原子都是手性碳原子。因而每一种氨基酸都有D-型及L-型。 组成蛋白质的α-氨基酸都属于L-型（甘氨酸除外）。;2. 20种基本氨基酸的结构与分类; ;b. 芳香族氨基酸;c. 杂环氨基酸;根据氨基酸的酸碱性质分类 ;非极性疏水性氨基酸：8种—Ala，Val，Leu， Ile，Phe，Pro，Met，Trp 极性中性氨基酸：7种—Ser，Thr，Asn，Gln，Tyr，Cys，Gly pH 7时带负电荷R基团氨基酸：2种—Asp，Glu pH 7时带正电荷R基团氨基酸：3种—Lys，Arg，His;必需氨基酸： 有些氨基酸在人和非反刍动物体内不能合成，需从食物中吸取，以保证正常生命活动的需要。 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 记忆 一 家 写 两 三 本 书 来;3. 氨基酸的理化性质;5)氨基酸的紫外吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的λmax＝275 nm 苯丙氨酸的λmax＝257 nm 色氨酸的λmax＝280 nm 大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 ;习题; 6)氨基酸的两性解离和等电点;等电点(isoelectric point, pI) ;;;;小 结;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质结构的不同组织层次 天然蛋白质分子不是一条走向随机的松散肽链，每种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。;定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;肽键（page 50）;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;天然存在的重要多肽;几种生物活性肽;GSH过氧化物酶; 体内许多激素属寡肽或多肽;参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，这个平面称为肽平面(peptide plane) 。C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础;维持蛋白质三维结构的作用力（次级键） (1) 氢键 (2) 范德华力 分子与分子之间或惰性气体原子间的作用力 (3) 疏水相互作用 水介质中蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。 (4) 盐键 即离子键，正负电荷之间的静电吸引力。 (5) 二硫键 (6) 配位键;;蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。; ?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规则卷曲 ( random coil ) ; 螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 每个氨基酸残基上的亚氨基（-NH）和位于它前面的第4个氨基酸残基（或者说相隔3个氨基酸残基）上的羧基（C=O）形成氢键。 ;天然蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋;β-折叠（ β-pleated sheet）;（反平行）;小结 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系； 可有顺平行片层和反平行片层结构。;β-转角(β-turn) 弯曲处的第一个氨基酸残基的–C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键.;无规则卷曲（random coil） 指无一定规律的松散盘曲的肽链结构。酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。 泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 ;三、蛋白质的超二级结构（motif）;⑴ ?? 　 由两股或三股平行或反平行