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10蛋白质生物合成
* 原核生物与真核生物在蛋白质合成方面有许多相似之处,但也存在差异,这些差异是一些抗生素治疗和研究应用的基础。 * * * * 二、多肽链的修饰 多肽链的修饰可以在肽链折叠前、折叠期间或折叠后进行,也可以在肽链延伸期间或终止后进行。 有些修饰对多肽链的正确折叠是重要的,有些修饰与蛋白质在细胞内的转移或分泌有关。 第63页/共85页 1、N末端的(甲酰)甲硫氨酸的切除. 在去甲酰酶催化下将肽链合成的起始氨基酸-甲酰甲硫氨酸水解脱掉甲酰基,以便肽链形成所需的构象. 在氨肽酶催化下切去N末端一个或几个氨基酸(包括信号肽的切除) 2、氨基酸侧链的修饰 脯氨酸、赖氨酸侧链发生羟基化作用。 苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸羟基磷酸化。如糖原磷酸化酶。 糖基化作用使蛋白质多肽链转变成糖蛋白(N-糖苷键和O-糖苷键)。 第64页/共85页 3、二硫键的形成 两个半胱氨酸-SH氧化 4、多肽链的水解断裂 许多具有一定功能的蛋白质如酶、激素蛋白,在体内常以无活性的前体肽的形式产生,这些前体在一定情况下经体内蛋白酶的水解切去部分肽段,才能变成有活性的蛋白质,如胰岛素原变成胰岛素,胰蛋白酶原变为胰蛋白酶等。 第65页/共85页 5、加辅基 结合上辅基(酶)才具生物活性,如乙酰辅酶A羧化酶与生物素的结合。 第66页/共85页 胰岛素原的加工 A链区 B链区 间插序列(C肽区) HS SH SH SH HS HS 信号肽 N C 核糖体上合成出无规则卷曲的前胰岛素原 切除C肽后,形成成熟的胰岛素分子 切除信号肽后折叠成稳定构象的胰岛素原 S S S S N N C C A链 B链 胰岛素 C N S-S S S 胰岛素原 S S C肽——分子内伴侣 第67页/共85页 第四节 蛋白质定位 翻译转运同步机制(共翻译转移)---分泌蛋白 ● 信号肽假说 ● 分泌蛋白质转运机制 翻译后转运机制(翻译后转移)---线粒体与叶绿体蛋白 ● 蛋白质向线粒体的定位机制 第四节 蛋白质合成后的定向转运 第68页/共85页 分泌蛋白、质膜蛋白、溶酶体蛋白、内质网和高尔基体滞留蛋白等。需要在内质网腔中进行初步加工。 首先在游离核糖体上合成含信号肽的部分肽段后就结合到内质网上,然后边合成边进入内质网腔,经初步加工和修饰后(信号肽切除、二硫键形成、初步糖基化、呈现一定空间结构等)。 部分多肽以芽泡形式被运往高尔基体,再经进一步的加工和修饰后(主要发生糖基化)被运往质膜、溶酶体或被分泌到胞外。 (一)翻译转运同步机制 (cotranslational transfer) 第69页/共85页 信号肽是Gunter Blobel1975年提出的,用以解释多肽向内质网的跨膜转运。 信号肽通常在被转运的多肽链的N端,长度为10?40个氨基酸残基不等,氨基端至少含有一个带正电荷的氨基酸,序列中心为含有10 ?15高度疏水的氨基酸(对跨膜很重要)残基,如丙氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。 新生肽的命运就取决于信号肽和其他的信号序列。 信号肽的C末端有一个可被信号肽酶识别的位点,当蛋白质进入内质网腔后,信号肽即被信号肽酶切去。 信号肽假说 第70页/共85页 第71页/共85页 当包含信号肽的多肽被合成一部分时,信号肽识别体(SRP)就识别信号肽并结合到核糖体上,翻译暂时停止,SRP与内质网膜上的受体(停泊蛋白)结合,核糖体与内质网结合,SRP离开,新生肽链恢复延长,延伸的肽链在信号肽的引导下,穿过由转运蛋白在内质网膜上形成的孔进入腔中,进行初步的翻译后修饰(信号肽被切除)。 含信号肽的多肽进入内质网的过程: 第72页/共85页 被转运到内质网中的多肽多数还要运往它处。经过初步的翻译后修饰,可溶性蛋白和膜结合蛋白被运输到高尔基体,这种运输是经过运输泡进行的 在高尔基体中,多肽进一步被修饰,如N-糖苷键型寡糖链进一步被处理,特定Ser和Thr残基进行O-糖苷键型糖基化修饰。最后将蛋白以囊泡的形式运往溶酶体或运到质膜或分泌到胞外。 蛋白质的去向由本身的 空间结构确定的!! 高尔基体将各种蛋白 进行分类 第73页/共85页 (二)翻译后转运机制(posttranslational translocation) 叶绿体蛋白和线粒体蛋白。 在细胞质游离核糖体上被完全合成后通过新生肽的信号序列(引导肽Leader peptide)直接运往目的地并被加工。 第74页/共85页 线粒体外膜 线粒体内膜 带有导肽的线粒体蛋白质前体跨膜运送过程示意图 内外膜接触位点的蛋白质通道 线粒体hsp70 受体蛋白 hsp70 导肽 蛋白酶切除导肽 第75页/共85页 结 束 第76页/共85页 第77页/共85页 70S复合物的形成:
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