贵金属离子与蛋白质的相互作用研讨.pdfVIP

摘要 本论文主要采用紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、圆二色(cD)谱 以及傅立叶变换红外光谱(FTIR)等方法研究了人血丙种球蛋白、牛血清白蛋白、 牛血红蛋白与钯(II)、铱(Ⅳ)、钌(ⅡI)、金(III)等贵金属元素的相互作用及其对蛋 白质二级结构的影响。 素均使人血丙种球蛋白、牛血清白蛋白和牛血红蛋白的紫外特征吸收峰增强，且 最大吸收峰位产生明显的红移，说明贵金属元素使蛋白质的构象发生了改变，使 蛋白质的Ⅱ．螺旋含量减小：并且Pd(II)、Au(1lI)等贵金属元素能与牛血红蛋白的 外区208nm和220rim附近的两个负峰均发生不同程度的上升，进一步说明 Pd(11)、Ru(IH)等贵会属元素对牛血清白蛋白的二级结构产生了极强的影响，不 同程度地降低了牛血清白蛋白的吐．螺旋含量，此结果与紫外吸收光谱的结果一 血清白蛋白内源荧光产生的较强的荧光猝灭作用，探讨了这种荧光猝灭为静态猝 灭机制，计算了其结合常数(KA)和结合位点数(n)，从而得出了静电作用力 元素对人血丙种球蛋白、牛血清白蛋白的构象的影响，发现贵金属元素与蛋白质 的作用位点更接近于色氨酸，且使色氨酸残基的疏水性略有减小，这一结果与紫 合前后二级结构含量的变化，发现Au(ⅡI)、Pd(II)的加入，牛血红蛋白的a一 螺旋含量减少了39．7％和41．4％，3,0一螺旋含量由零增加到33．8％和34．5％， p一转角含量变化不大，B一折叠含量由5．2％增加到17．1％和15．9％，表明FTIR 技术是定量分析蛋白质二级结构比较好的方法。 总之，贵金属元素与蛋白质能发生较强的结合作用，结合后对蛋白质的二级 结构产生明显的影响，使a一螺旋含量减少，8一折叠含量增加，并且使氨基酸残 基的疏水性略有减小。 Abstract Inthis interactionsof serum paper,the seroglobulinum gamma humanum(GSH)，bovine bovine noblemetal as albumin(BSA)and ions，such hemoglobin(Hb)with Ir(IV)，Pd(II)，Ru(II[)， been Au(HI)ate，have investigatedbyusingabsorptionspectra，fluorescence spectroscopy, fluorescence andfourier synchronous spectroscopy,circular dichroism(CD)spectroscopy transform infrared(FTIR)spectroscopy． Inthe ofacetic sodium acid-acetatebuffer(0．1 metalionsmade system 5．O)．noble mol·L～，pH the ofthe characteristic withred intensity absorptionpeakofproteins shift， enhance，accompanied that o