运动性肌纤维dystrophin、desmin变化特征.docVIP

运动性肌纤维dystrophin、desmin变化特征 　　摘要：采用文献资料法,对运动引起肌肉损伤时dystrophin、desmin的变化特征进行综述。大量研究表明，骨架蛋白dystrophin、desmin是保持肌细胞完整性的重要结构，与运动性肌损伤（EIMD）密切相关。但是这些研究大多是围绕离心运动引起EIMD和DOMS进行的。 　　关键词：运动；损伤；抗肌营养不良蛋白；结蛋白 　　中图分类号：G804.23文献标识码：A文章编号：1007-3612(2007)04-0516-03 　　Characteristics of Dystrophin and Desmin Changes of Sporting Muscles 　　XU Yu?ming?1, WANG Rui?yuan?2 　　(1． P．E． College, Shanxi Normal University, Linfen 041000, Shanxi, China；2.Beijing Sport University, Beijing 100084, China) 　　Abstract:With the method of documentary review, the characteristics of dystrophin and desmin changes are reviewed when exercises induce muscle damage． Great deals of researches show that dystrophin and desmin that are important structure to keep sarcolemma integrity are correlated to exercise?induce muscle damage． But these researches almost focus on eccentric exercise?induce muscle damage． 　　Key words: exercise; damage; dystrophin; desmin 　　 　　1骨架蛋白dystrophin、desmin的结构与生理功能 　　 　　在肌组织的结构中，除了肌纤维内的收缩蛋白myosin和actin之外，还存在大量起连接和固定作用的结构蛋白即骨架蛋白。dystrophin（抗肌营养不良蛋白）和desmin（结蛋白）是骨骼肌细胞主要的肌节外骨架蛋白，均与肌力的横向发射样传递有关。 　　1.1骨架蛋白dystrophin的结构功能 　　骨架蛋白dystrophin由3685个氨基酸组成，其分子量为427 kda，是β-spectrin/α-actinin家族成员之一。该家族特征为具有一个与actin相连接的NH2-终端和许多与spectrin类似的重复结构。dystrophin 按照次序和蛋白连接性可以分为4个组成部分：一个240个氨基酸组成的N-终端域（或称actin接合域），用于结合F-actin；一个与spectrin相似的25个三螺旋重叠片段组成的棒状中心域，为该蛋白的最大长度；一个富含半胱氨酸域，与α-actin同源；一个420氨基酸组成COOH（羧基）终端域。dystrophin位于细胞膜下，主要功能是连结肌肉细胞中的肌动蛋白(Actin filament)与细胞外基质 (Extracellular Matrix)，从而使得肌肉细胞形成紧密的肌肉束，在收缩过程中保护肌膜对抗机械拉力。另外，dystrophin与Agrin、nNOS、电压门控Na＋及Sarcoglycans有关联，具有信号传导功能［11、17、20］。 　　一般认为力量产生于肌节，并沿着肌纤维的纵轴进行传输。然而也有证据证明力也会沿细胞内的骨架蛋白中间丝纤维（如desmin）呈放射样向外传输到肌膜及膜外结缔组织，力量的传输通路承载了高张力的作用，其中dystrophin在这一通路中起重要作用。 　　1.2骨架蛋白desmin的结构功能 　　骨架蛋白desmin是主要的IF 蛋白，由约470个氨基酸组成，分子量为52～53 kda的蛋白，1976年由Lazarides命名，是骨骼肌、平滑肌和心肌中主要的中间纤维蛋白。desmin由两端球状的N-端和C端以及中间主要部分螺旋杆状结构（a-helical rod）组成。a-helical rod为303个氨基酸组成，包括1A, 1B, 2A 和2B共4个螺旋片断，中间为无螺旋的连接装置。1A 和2B包含着IF中较为保守的结构，2B中有1个不连续的、螺旋的重复片断（stutter），螺旋的C尾端为YRKLLEGEE结构