大学生物化学 酶201310PPT课件.ppt

酶;第一节 概述;酶促反应：;酶活性：;一、酶的化学组成; 辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物 辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。 金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起， 但酶发挥作用需金属离子参与。 稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本 身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力 ;;;思考题：;第三节 酶的作用机制及调节; 功能基团： 1．结合基团：与底物结合 S + E ES 2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性） 3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团;*;酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时 及分泌时是没有催化活性的前体 实质：没有形成（暴露）酶的活性中心 酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用 下分子结构发生改变，暴露或形成酶的 活性中心，转变成具有活性酶的过程。;胰蛋白酶原激活过程： 在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。;酶原激活的生理意义： 1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏 2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。 3．作为储存形式，需要的时候被激活 ; 催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。 部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。 功能: 参与代谢的调节 ;比较重要的同工酶: LDH(乳酸脱氢酶) 乳酸脱氢酶 丙酮酸 乳酸 结??: 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性. ;两种亚基分别有两个基因位点决定 M: 基因位点在第11号染色体上 H: 基因位点在第12号染色体上 五种同工酶: ;结构不同，分布不同，含量不同 在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变， 会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。;*;酶催化作用机制; 酶催化作用的机制----中间产物学说：;代谢途径的关键酶（限速酶）;思考题：;研究各种因素对酶促反应速度的影响; 其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应 速度的影响。; S + E ES E+ P ※ 米曼氏方程式：根据中间产物学说推导出 V= V=1/2Vm ;※ Km与Vm的意义： 1. Km（米氏常数）是酶促反应速度为最 大反应速度一半时的底物浓度 2. 表示酶与底物亲和力。两者成反比。 Km值越大，酶与底物亲和力越小。 ;3．Km值是酶的特征性常数,与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关 ; 当[S] ＞＞[E] Vm=K[E] 反应速度与酶浓度成正比。;温度对反应速度的影响;低温时：酶活性受到抑制，随着温度上升，活性恢 复。 高温时：酶活性丧失，随着温度降低，活性不能恢 复。因为酶蛋白已变性。 ;最适温度：酶促反应到达最大值时的温度。 温度对酶促反应影响的临床意义: 低温对标本的保存、低温麻醉在临床手术中的应用。 高温灭菌的原理 ;最适温度与时间的关系;pH影响酶蛋白、底物分子、辅酶分子中的电离基团解离。 ;最适pH：酶促反应达到最大值时的pH ; 最适pH受底物浓度、缓冲液种类和浓度、酶的纯度等因素影响。 生物体内绝大多数酶