第三章酶生物化学酶学.pptxVIP

酶的概念目前将生物催化剂分为两类酶 、 核酶（脱氧核酶）酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。酶1酶的概述2酶的结构和功能3影响酶促反应速度的因素4酶与医学的关系第二节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 单纯酶 (simple enzyme)结合酶 (conjugated enzyme)蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)全酶(holoenzyme)小分子有机化合物辅助因子(cofactor) 金属离子一、 酶的分子组成*各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合一种辅助因子可以与多种酶蛋白结合辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。金属离子的作用稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。小分子有机化合物在催化中的作用 二、酶的活性中心必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。目 录酶的活性中心(active center)或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物结合基团(binding group)与底物相结合活性中心内的必需基团活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。底 物 活性中心以外的必需基团催化基团 结合基团活性中心 目 录溶菌酶的活性中心* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；* 色氨酸62和83、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；* A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活酶原 (zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶 原在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的机理肠激酶胰蛋白酶组46SS丝183SSSSSS缬天天天天赖异缬甘活性中心缬异甘组丝缬天天天天赖胰蛋白酶原的激活过程 酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 同工酶* 定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。HHHHHHHHHMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)HMMMMMMM乳酸脱氢酶的同工酶* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)心肌梗死酶谱酶活性正常酶谱肝病酶谱23451心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 第二节 酶促反应的特点与机理酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。一、 酶促反应的特点（一）酶促反应具有极高的效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的 活化能(activation energy)。酶比一般催化剂 更有效地降低反应的活化能。快6×1