[生化]蛋白质的结构与功能PPT.ppt

第一篇;生物大分子：通常都有一定的分子结构规律，即由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。 蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，有不同的结构特征，行使不同的功能。;蛋白质的结构与功能;本章主要内容;什么是蛋白质?;作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递;蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein;组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸 ;H; COO- NH3+ C H R;构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:;非极性脂肪族氨基酸 6种。 极性中性氨基酸 6种。 芳香族氨基酸 3种。 酸性氨基酸 2种。 碱性氨基酸 3种。;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸;(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸;几种特殊氨基酸; 2. 半胱氨酸 ;2009年全国硕士研究生入学统一考试西医综合试题;三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质;pH=pI;等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。; pI值与该离子浓度基本无关，只决定于等电兼性离子两侧的α-羧基和α -氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定。;中性氨基酸：以Gly为例 ;（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链;+;肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;蛋白质与多肽的区别：;N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端;N末端;（二）体内存在多种重要的生物活性肽;还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变;GSH过氧化物酶;参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多???氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。; 体内许多激素属寡肽或多肽;种类较多，生理功能各异。 多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌的激素，如催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）。 ; 熟悉蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。;蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括: ;除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。 ;蛋白质分子中的非共价键(次级键);蛋白质分子中氢键的形成;2. 疏水键： 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力(hydrophobic interaction)。 蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的侧链基团。;3. 离子键： 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。 ;蛋白质分子中离子键的形成;4．范德华氏引力（van der Waals force)： 原子之间存在的相互作用力。;维系蛋白质分子构象的非共价键;1.定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。;二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构;R;（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上;1.?由于肽键(C-N)的键长介于单键和双键之间，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转